Transmembranski domen najčešće označava transmembranski alfa heliks transmembranskog proteina[1]. On se naziva domenom zato što alfa-heliks u membrani može biti savijen nezavisno od ostatka proteina, slično domenima u vodi rastvornih proteina. U širem smislu, transmembranski domen je svaka tri-dimenziona proteinska struktura koja je termodinamički stabilna u membrani. To može da bude jedan alfa heliks, stabilni kompleks nekoliko transmembranskih alfa heliksa, transmembranski beta barel, beta-heliks gramicidina A[2], ili neka druga struktura.[3]

Transmembranski proteini u lipidnom dvosloju. Granice hidrofobnog lipidnog ugljovodoničnog jezgra su označene ravnima. Nepolarni ostaci proteina su izloženi u ovoj sredini.

Transmembranski heliksi najčešće sadrže 20 aminokiselina, mada oni mogu biti mnogo duži ili kraći.[1]

Identifikacija transmembranskih heliksa

уреди

Transmembranski heliksi su vidljivi u strukturama membranskih proteina određenih difrakcijom X-zraka. Oni se mogu predvideti na osnovu skala hidrofobnosti. Zato što su unutrašnjost dvosloja i većine transmembranskih proteina poznatih struktura hidrofobne, smatra se je preduslov za amino kiseline koje premoštavaju membrane da su takođe hidrofobne. Međutim, membranske pumpe i jonski kanali takođe sadrže brojne naelektrisane i polarne ostatke sa generalno nepolarnim transmembranskim segmentima.

Vidi još

уреди

Reference

уреди
  1. ^ а б Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  2. ^ Burkhart BM, Gassman RM, Langs DA, Pangborn WA, Duax WL, Pletnev V (1999). „Gramicidin D conformation, dynamics and membrane ion transport”. Biopolymers. 51 (2): 129—44. PMID 10397797. doi:10.1002/(SICI)1097-0282. 
  3. ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181. 

Literatura

уреди

Dodatna literatura

уреди

Spoljašnje veze

уреди