310 хеликс је тип секундарне структуре присутне (ретко) у протеинима.

Бочни поглед на 310-хеликс аланинских остатака са атомским детаљима. Две водоничне везе исте пептидне групе су приказане љубичасто; растојање кисеоник-водоник је 1.83 Å (183 pm). Протеински ланац иде на горе, и.е., нејгов N-терминус је на дну, а његов C-терминус је на врху слике.

Структура уреди

 
Поглед од горе на 310 хеликс. Три карбонилне групе су усмерене на горе, и распоређене су на кругу под међусобним угловима од око 120°. Хеликс садржи 3.0 аминокиселине по заокрету.

Аминокиселине у 310-хеликсу су распоређене у облику десноруке хеликсне структуре. Свака аминокиселина одговара заокрету хеликса од 120° (и.е., три остатка по заокрету), транслацији од 2.0 Å (= 0.2 nm) дуж хеликсне осе, и има 10 атома у прстену формираном успостављањем водоничне везе. N-H група аминокиселине формира водоничну везу са C = O групом аминокиселине која је три остатка испред ње. Ово понављајуће i + 3 → i водонично везивање дефинише 310-хеликс. Сличне структуре су α-хеликс (i + 4 → i водонично везивање) и π-хеликс i + 5 → i водонично везивање).

Остаци у 310-хеликсима типично попримају (φ, ψ) диедралне углове од око (−49°, −26°). Диедрални углови су такви да је збир ψ диедралног угла једног остатка и φ диедралног угла суседног остатка око −75°. У поређењу с тим, збир диедралних углова код α-хеликса је око −105°, док је код π-хеликс око −125°.

Општа формула за ротациони угао Ω по остатку полипептидног хеликса са транс изомерима је

 

Литература уреди

  • Pauling L, Corey RB and Branson HR. (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", Proc. Nat. Acad. Sci. Wash., 37, 205.

Vidi još уреди