АТП-везујући домен АБЦ транспортера
У молекуларног биологији, АТП-везујући домен АБЦ транспортера је у води растворни домен трансмембранског АБЦ транспортера.
| |||||
| АБЦ транспортер вишеструких лекова САВ1866, затворено стање | |||||
| Идентификатори | |||||
| Симбол | АБЦ_тран | ||||
| Пфам | ПФ00005 | ||||
| ИнтерПро | ИПР003439 | ||||
| ПРОСИТЕ | ПДОЦ00185 | ||||
| СКОП | 1б0у | ||||
| ТЦДБ | 3.А.1 | ||||
| ОПМ фамилија | 17 | ||||
| ОПМ протеин | 2хyд | ||||
| |||||
АБЦ транспортери припадају АТП-везујућој касетној суперфамилији, која користи хидролизу АТП за транслоцирање разних једињења кроз биолошке мембране. АБЦ транспортери се минимално састоје од два конзервирана региона: високо конзервиране АТП везујуће касете (АБЦ) и мање конзервираног трансмембранског домена (ТМД). Ти региони се могу наћи на истом протеину или на два различита протеина. Већина АБЦ транспортера делују као димери и стога се састоје од четири домена, два АБЦ модула и два ТМ домена.
Биологишка функција уреди
АБЦ транспортери учествују у експорту или импорту широког опсега супстрата, од малих јона до макромолекула. Главна функција АБЦ импортних система је снабдевање есенцијалним нутријенатима бактерија. Они су присутни само код прокариота и њихова четири конститутивна домена су обично кодирана у облику независних полипептида (два АБЦ протеина и два ТМД протеина). За дејство прокариотских импортера су неопходни додатни екстрацитоплазматични везујући протеини (један или више по систему). У контрасту с тим, експортни системи учествују у износу штетних супстанци, експорту екстрацелуларних токсина и мембранских компоненти. Они су присутни у свим живим организмима и генерално су два ТМ домена стопљена са АБЦ модулом у мноштву комбинација. Поједини еукариотски експортери кодирају четири домена на истом полипептидном ланцу.
Аминокиселинске секвенце уреди
Познато је да АБЦ модул (приближно две стотине остатака) везује и хидролизује АТП, чиме се спреже транспорт са АТП хидролизом код великог броја биолошких процеса. Касета је дуплирана у неколико потфамилија. Њена примарна секвенца је високо конзервирана, са типичном петљом везивања фосфата: Wалкер А, и местом везивања магнезијума: Wалкер Б. Осим та два региона, три друга конзервирана мотива су присутна у АБЦ касети: прекидачки регион који садржи хистидинску петљу, за који је сматра да поларизује нападајуће молекуле воде за хидролизу, карактеристични конзервирани мотив (ЛСГГQ) АБЦ транспортера, и Q-мотив (између Wалкер А и ЛСГГQ), који формира интеракције са гама фосфатом путем водене везе. Wалкер А, Wалкер Б, Q-петља и прекидачки регион формирају место везивања нуклеотида.
3Д структуре уреди
3Д структуре мономерних АБЦ модула попримају зделасти L-облик са две дистинктне руке.[1][2] АрмИ (углавном бета-ланац) садржи Wалкер А и Wалкер Б. Важни остаци за АТП хидролизу и/или везивање су лоцирани у П-петљи. Место АТП везивања је лоцирано у армИ екстремитету. Перпендикуларна армИИ рука садржи углавном алфа хеликсни потдомен са потписним мотивом. Сматра се да је она неопходна ради структурног интегритета АБЦ модула. АрмИИ је у директном контакту са ТМД. Превојни сегмент између армИ и армИИ садржи хистидинску петљу и Q-петљу, који остварају контакт са гама фосфатом АТП молекула. АТП хидролиза доводи до конформационе промене која омогућава АДП ослобађање. У димеру су две АБЦ касете у међусобном контакту путем хидрофобиних интеракција на антипаралелној бета-равни армИ са двоструком осом.
Људски протеини који садрже овај домен уреди
АБЦА1; АБЦА10; АБЦА12; АБЦА13; АБЦА2; АБЦА3; АБЦА4; АБЦА5; АБЦА6; АБЦА7; АБЦА8; АБЦА9; АБЦБ1; АБЦБ10; АБЦБ11; АБЦБ4; АБЦБ5; АБЦБ6; АБЦБ7; АБЦБ8; АБЦБ9; АБЦЦ1; АБЦЦ10; АБЦЦ11; АБЦЦ12; АБЦЦ2; АБЦЦ3; АБЦЦ4; АБЦЦ5; АБЦЦ6; АБЦЦ8; АБЦЦ9; АБЦД1; АБЦД2; АБЦД3; АБЦД4; АБЦЕ1; АБЦФ1; АБЦФ2; АБЦФ3; АБЦГ1; АБЦГ2; АБЦГ4; АБЦГ5; АБЦГ8; ЦФТР; МРП3; ТАП1; ТАП2; ТАПЛ;
Референце уреди
- ^ Хунг ЛW, Wанг IX, Никаидо К, Лиу ПQ, Амес ГФ, Ким СХ (1998). „Црyстал струцтуре оф тхе АТП-биндинг субунит оф ан АБЦ транспортер”. Натуре. 396 (6712): 703—7. ПМИД 9872322. дои:10.1038/25393.
- ^ Холленстеин К, Даwсон РЈ, Лоцхер КП (2007). „Струцтуре анд мецханисм оф АБЦ транспортер протеинс”. Цурр. Опин. Струцт. Биол. 17 (4): 412—8. ПМИД 17723295. дои:10.1016/ј.сби.2007.07.003.
Литература уреди
- Ростецк Јр, П. Р.; Реyнолдс, П. А.; Херсхбергер, C. L. (1991). „Хомологy бетwеен протеинс цонтроллинг Стрептомyцес фрадиае тyлосин ресистанце анд АТП-биндинг транспорт”. Гене. 102 (1): 27—32. ПМИД 1864505. дои:10.1016/0378-1119(91)90533-х.
- Блигхт, M. А.; Холланд, I. Б. (1990). „Струцтуре анд фунцтион оф хаемолyсин Б,П-глyцопротеин анд отхер мемберс оф а новел фамилy оф мембране транслоцаторс”. Молецулар Мицробиологy. 4 (6): 873—880. ПМИД 1977073. дои:10.1111/ј.1365-2958.1990.тб00660.x.
- Хиггинс, C. Ф.; Хyде, С. C.; Миммацк, M. M.; Гилеади, У.; Гилл, D. Р.; Галлагхер, M. П. (1990). „Биндинг протеин-депендент транспорт сyстемс”. Јоурнал оф биоенергетицс анд биомембранес. 22 (4): 571—592. ПМИД 2229036. дои:10.1007/БФ00762962.