Амилин
Амилин (острваца амилоидног полипептида, ИАПП) је 37 аминокиселина дуг пептидни хормон. Он се излучује заједно са инсулином из панкреасних β-ћелија у односу од око 100:1.[1] Амилин учествује у глицемичког регулацији путем успоравања гастричког пражњења и промовисања ситости, чиме спрећава постпрандијална нагла повишења нивоа крвне глукозе.
острваца амилоидног полипептида | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Доступне структуре | |||||||||||
1КУW, 2Г48, 2КБ8, 2Л86, 3ФПО, 3ФР1, 3ФТХ, 3ФТК, 3ФТЛ, 3ФТР, 3Г7В, 3Г7W, 3ХГЗ | |||||||||||
Идентификатори | |||||||||||
Симболи | ИАПП; ДАП; ИАП | ||||||||||
Вањски ИД | ОМИМ: 147940 МГИ: 96382 ХомолоГене: 36024 ГенеЦардс: ИАПП Гене | ||||||||||
| |||||||||||
Преглед РНК изражавања | |||||||||||
подаци | |||||||||||
Ортолози | |||||||||||
Врста | Човек | Миш | |||||||||
Ентрез | 3375 | 15874 | |||||||||
Енсембл | ЕНСГ00000121351 | ЕНСМУСГ00000041681 | |||||||||
УниПрот | П10997 | П12968 | |||||||||
РефСеq (мРНА) | НМ_000415.2 | НМ_010491.2 | |||||||||
РефСеq (протеин) | НП_000406.1 | НП_034621.1 | |||||||||
Локација (УЦСЦ) |
Цхр 12: 21.51 - 21.53 Мб |
Цхр 6: 142.3 - 142.3 Мб | |||||||||
ПубМед претрага | [1] | [2] |
ИАПП се формира из 89 аминокиселине дуге кодирајуће секвенце. Прооствце амилоидни полипептид (проИАПП, проамилин, амилоидни полипептидни прекурзор, проострвце протеин) се формира у панкреасним бета-ћелијама као пептид са 67 аминокиселина, 7404 Далтона тежак пропептид и он подлеже посттранслационој модификацији укључујући протеазно пресецање да се формира амилин.[2]
Референце уреди
- ^ „Ентрез Гене: ИАПП ислет амyлоид полyпептиде”.
- ^ Хигхам, C. Е., Хулл, Р. L., Лаwрие, L., Схеннан, К. I. Х., Моррис, Ј. Ф., Бирцх, Н. П., Доцхерy, К., & Цларк, А. (2000). „Процессинг оф сyнтхетиц про-ислет амyлоид полyпептиде (проИАПП) `амyлин' бy рецомбинант прохормоне цонвертасе ензyмес, ПЦ2 анд ПЦ3, ин витро.”. 267. Еуропеан Јоурнал оф Биоцхемистрy: 4998—5004. Архивирано из оригинала 20. 03. 2006. г. Приступљено 27. 12. 2012.
Литература уреди
- Wестермарк П, Андерссон А, Wестермарк ГТ (2005). „Ис аггрегатед ИАПП а цаусе оф бета-целл фаилуре ин трансплантед хуман панцреатиц ислетс?”. Цурр. Диаб. Реп. 5 (3): 184—8. ПМИД 15929864. дои:10.1007/с11892-005-0007-2.
- ЈW, Хöппенер; Оостерwијк C; Виссер-Вернооy ХЈ (1993). „Цхарацтеризатион оф тхе хуман ислет амyлоид полyпептиде/амyлин гене трансцриптс: идентифицатион оф а неw полyаденyлатион сите”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 189 (3): 1569—77. ПМИД 1282806. дои:10.1016/0006-291X(92)90255-Ј.
- ЈА, Хуббард; Мартин СР; Цхаплин ЛЦ (1991). „Солутион струцтурес оф цалцитонин-гене-релатед-пептиде аналогуес оф цалцитонин-гене-релатед пептиде анд амyлин”. Биоцхем. Ј. 275 (Пт 3): 785—8. ПМЦ 1150122 . ПМИД 2039456.
- ПЦ, Бутлер; Цхоу Ј; Цартер WБ (1990). „Еффецтс оф меал ингестион он пласма амyлин цонцентратион ин НИДДМ анд нондиабетиц хуманс”. Диабетес. 39 (6): 752—6. ПМИД 2189768. дои:10.2337/диабетес.39.6.752.
- АД, ван Мансфелд; Мосселман С; Хöппенер ЈW (1990). „Ислет амyлоид полyпептиде: струцтуре анд упстреам сеqуенцес оф тхе ИАПП гене ин рат анд ман”. Биоцхим. Биопхyс. Ацта. 1087 (2): 235—40. ПМИД 2223885. дои:10.1016/0167-4781(90)90210-С.
- L, Цхристмансон; Рорсман Ф; Стенман Г (1990). „Тхе хуман ислет амyлоид полyпептиде (ИАПП) гене. Организатион, цхромосомал лоцализатион анд фунцтионал идентифицатион оф а промотер регион”. ФЕБС Летт. 267 (1): 160—6. ПМИД 2365085. дои:10.1016/0014-5793(90)80314-9.
- А, Цларк; Едwардс ЦА; Остле ЛР (1989). „Лоцалисатион оф ислет амyлоид пептиде ин липофусцин бодиес анд сецреторy гранулес оф хуман Б-целлс анд ин ислетс оф тyпе-2 диабетиц субјецтс”. Целл Тиссуе Рес. 257 (1): 179—85. ПМИД 2546670. дои:10.1007/БФ00221649.
- M, Нисхи; Санке Т; Сеино С (1990). „Хуман ислет амyлоид полyпептиде гене: цомплете нуцлеотиде сеqуенце, цхромосомал лоцализатион, анд еволутионарy хисторy”. Мол. Ендоцринол. 3 (11): 1775—81. ПМИД 2608057. дои:10.1210/менд-3-11-1775.
- Мосселман С, Хöппенер ЈW, Липс ЦЈ, Јансз ХС (1989). „Тхе цомплете ислет амyлоид полyпептиде прецурсор ис енцодед бy тwо еxонс”. ФЕБС Летт. 247 (1): 154—8. ПМИД 2651160. дои:10.1016/0014-5793(89)81260-8.
- П, Wестермарк; Wернстедт C; Wиландер Е (1987). „Амyлоид фибрилс ин хуман инсулинома анд ислетс оф Лангерханс оф тхе диабетиц цат аре деривед фром а неуропептиде-лике протеин алсо пресент ин нормал ислет целлс”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 84 (11): 3881—5. ПМЦ 304980 . ПМИД 3035556. дои:10.1073/пнас.84.11.3881.
- С, Мосселман; Хöппенер ЈW; Зандберг Ј (1988). „Ислет амyлоид полyпептиде: идентифицатион анд цхромосомал лоцализатион оф тхе хуман гене”. ФЕБС Летт. 239 (2): 227—32. ПМИД 3181427. дои:10.1016/0014-5793(88)80922-0.
- ГЈ, Цоопер; Wиллис АЦ; Цларк А (1988). „Пурифицатион анд цхарацтеризатион оф а пептиде фром амyлоид-рицх панцреасес оф тyпе 2 диабетиц патиентс”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 84 (23): 8628—32. ПМЦ 299599 . ПМИД 3317417. дои:10.1073/пнас.84.23.8628.
- Wестермарк П, Wернстедт C, Wиландер Е, Слеттен К (1986). „А новел пептиде ин тхе цалцитонин гене релатед пептиде фамилy ас ан амyлоид фибрил протеин ин тхе ендоцрине панцреас”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. 140 (3): 827—31. ПМИД 3535798. дои:10.1016/0006-291X(86)90708-4.
- ЈW, Хöппенер; Вербеек ЈС; ЕЈ, де Конинг (1994). „Цхрониц оверпродуцтион оф ислет амyлоид полyпептиде/амyлин ин трансгениц мице: лyсосомал лоцализатион оф хуман ислет амyлоид полyпептиде анд лацк оф маркед хyперглyцаемиа ор хyперинсулинаемиа”. Диабетологиа. 36 (12): 1258—65. ПМИД 8307253. дои:10.1007/БФ00400803.
- Лим YА, Иттнер ЛМ, Лим YЛ, Гöтз Ј (2008). „Хуман бут нот рат амyлин схарес неуротоxиц пропертиес wитх Абета42 ин лонг-терм хиппоцампал анд цортицал цултурес”. ФЕБС Летт. 582 (15): 2188—2194. ПМИД 18486611. дои:10.1016/ј.фебслет.2008.05.006.
Види још уреди
Спољашње везе уреди
- амyлин на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- „Амyлин Нуцлеатион Сите”. ПДБ ентрy 1КУW. РЦСБ Протеин Дата Банк. Архивирано из оригинала 16. 04. 2008. г. Приступљено 28. 5. 2008.