Отворите главни мени
Donji deo ovog dijagrama pokazuje modifikaciju primarne structure insulina.

Posttranslaciona modifikacija (PTM) je hemijska modifikacija proteina nakon njegove translacije. To je jedan od kasnijih koraka biosinteze velikog broja proteina.

Protein je lanac aminokiselina. Tokom sinteze proteina, 20 različitih aminokiselina mogu biti inkorporirane u proteine. Nakon translacije, posttranslacione modifikacije aminokiselina proširuju opseg funkcija proteina, putem vezivanja drugih biohemijskih funkcionalnih grupa, kao što su acetat, fosfat, razni lipidi i ugljeni hidrati. Time se menja hemijska priroda aminokiselina.

Isto tako, enzimi mogu da odstrane aminokiseline sa amino kraja proteina, ili da preseku peptidni lanac u sredini. Na promer, peptidni hormon insulin se preseca dva puta, nakon što su formirane disulfidne veze i propeptid je uklonjen iz sredine lanca. Rezultujući protein se sastoji od dva polipeptidna lanca vezana disulfidnim vezama. Većina nascentnih polipeptida počinje sa aminokiselinom metioninom zato što iRNK "start" kodon je takođe kod za ovu aminokiselinu. Ona je obično uklonjena tokom procesa posttranslacione modifikacije.

Druge modifikacije, kao što je fosforilacija, su deo zajedničkog mehanizma za kontrolu ponašanja belančevina, na primjer aktivacija ili dezaktivacija enzima.

Posttranslaciona modifikacija proteina se može ustanoviti masenom spektrometrijom ili Eastern blotting metodom.

Садржај

Dodavanje funkcionalnih grupaУреди

 
Dijagram genetičkog koda[1] koji pokazuje aminokiselinske ostatke kao mete modifikacija.

In vivo dodavanjeУреди

In vivo dodavanje bez enzimskog posredovanjaУреди

  • glikacija, dodavanje molekula šećera na proteine .

In vitro dodavanje bez enzimskog posredovanjaУреди

Dodavanje drugih proteina ili peptidaУреди

Promena hemijskog karaktera aminokiselinaУреди

Strukturne promeneУреди

ReferenceУреди

  1. ^ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. ^ Polevoda B, Sherman F (2003). „N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins”. J Mol Biol. 325 (4): 595—622. PMID 12507466. doi:10.1016/S0022-2836(02)01269-X. 
  3. ^ Yang XJ, Seto E (2008). „Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications”. Mol Cell. 31 (4): 449—61. PMC 2551738 . PMID 18722172. doi:10.1016/j.molcel.2008.07.002. 
  4. ^ Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S (2008). „Histone modifications and nuclear architecture: a review”. J Histochem Cytochem. 56 (8): 711—21. PMC 2443610 . PMID 18474937. doi:10.1369/jhc.2008.951251. 
  5. ^ Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). „Acetylation and deacetylation of non-histone proteins”. Gene. 363: 15—23. PMID 16289629. doi:10.1016/j.gene.2005.09.010. 
  6. ^ Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (1990). „Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin”. Science. 247 (4938): 83—5. PMID 1967194. doi:10.1126/science.1967194. 
  7. ^ Walker CS; Shetty RP; Clark K; et al. (2001). „On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila”. J. Biol. Chem. 276 (11): 7769—74. PMID 11110799. doi:10.1074/jbc.M009576200. 
  8. ^ Weinreb PH, Quadri LE, Walsh CT, Zuber P (1998). „Stoichiometry and specificity of in vitro phosphopantetheinylation and aminoacylation of the valine-activating module of surfactin synthetase”. Biochemistry. 37 (6): 1575—84. PMID 9484228. doi:10.1021/bi9719859. 
  9. ^ Broadwater JA, Fox BG (1999). „Spinach holo-acyl carrier protein: overproduction and phosphopantetheinylation in Escherichia coli BL21(DE3), in vitro acylation, and enzymatic desaturation of histidine-tagged isoform I”. Protein Expression and Purification. 15 (3): 314—26. PMID 10092491. doi:10.1006/prep.1998.1016. 
  10. ^ Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke & Dong-Er Zhang (2003). „Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway”. Genes & Development. 17 (4): 455—60. PMC 195994 . PMID 12600939. doi:10.1101/gad.1056303.  Пронађени су сувишни параметри: |lastauthoramp= и |last-author-amp= (помоћ)
  11. ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry Архивирано на сајту Wayback Machine (фебруар 9, 2005) (на језику: енглески). Horizon Bioscience. ISBN 978-0-9545232-8-2.
  12. ^ Wu JT, Lin HC, Hu YC, Chien CT (2005). „Neddylation and deneddylation regulate Cul1 and Cul3 protein accumulation”. Nature Cell Biology. 7 (10): 1014—20. PMID 16127432. doi:10.1038/ncb1301. 
  13. ^ Brennan DF, Barford D (2009). „Eliminylation: a post-translational modification catalyzed by phosphothreonine lyases”. Trends in Biochemical Sciences. 34 (3): 108—114. PMID 19233656. doi:10.1016/j.tibs.2008.11.005.