Википедија

Бцл-2

Бцл-2 (Б-ћелијски лимфом 2) је члан Bcl-2 фамилије протеинских регулатора апоптозе. Он је кодиран BCL2 геном.[1][2] Bcl-2 је други члан низа протеина који су иницијално били описани у контексту хромозомске транслокације хромозома 14 и 18 код фоликуларних лимфома. Bcl-2 ортолози[3] постоје код многобројних сисара. Две изоформе Bcl-2, Изоформа 1, такође позната као 1G5M, и Изоформа 2, позната као 1G5O/1GJH, имају сличну просторну структуру. Међутим, оне се разликују у њиховој способности везивања БАД у БАК протеина, као и по структурној топологији и електростатичком потенцијалу везујућег жљеба. Из тога следи да Бцл-2 изоформе имају различите антиапоптотичке активности.[4]

Б-ћелијски ЦЛЛ/лимфом 2
ПДБ приказ базаиран на 1ГЈХ​, 1Г5М​.
Доступне структуре
1Г5М​, 1ГЈХ​, 1YСW​, 2О21​, 2О22​, 2О2Ф​, 2W3Л​, 2XА0​
Идентификатори
Симболи БЦЛ2; Бцл-2; ППП1Р50
Вањски ИД ОМИМ: 151430 МГИ: 88138 ХомолоГене: 527 ГенеЦардс: БЦЛ2 Гене
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 596 12043
Енсембл ЕНСГ00000171791 ЕНСМУСГ00000057329
УниПрот П10415 Q4ВБФ6
РефСеq (мРНА) НМ_000633.2 НМ_009741.3
РефСеq (протеин) НП_000624.2 НП_033871.2
Локација (УЦСЦ) Цхр 18:
60.79 - 60.99 Мб		 Цхр 1:
108.43 - 108.61 Мб
ПубМед претрага [1] [2]

Интеракције уреди

Бцл-2 формира интеракције са RAD9A,[5] BAK1,[6][7] Ретикулон 4,[8] Бцл-2 асоцирани X протеин,[5][6][9][10] Каспаза 8,[11][12] BECN1,[13] SOD1,[14] Бцл-2 интерагујући убица,[15][16] БХ3 интерагујући домен агониста умирања,[15][17] RRAS,[18] C-Raf,[19] BCL2L11,[15][20][21] BNIPL,[22][23] HRK,[15][24] PSEN1,[25] BMF,[26] BNIP2,[22][27] BNIP3,[27][28] Фактор раста нерва ИБ,[6] BCL2-сличан 1,[6][29] Myc,[30] BCAP31,[31] SMN1,[32] CAPN2,[33] PPP2CA,[34] Noxa,[15][35] Cdk1,[36][37] TP53BP2,[38] Бцл-2 везан промотер смрти[15][39] и IRS1.[40]

Људски BCL-2 гени уреди

BAK, BAK1, BAX, BCL2, BCL2A1, BCL2L1, BCL2L10, BCL2L13, BCL2L14, BCL2L2,BCL2L7P1, BOK, MCL1, LGALS7 (Galektin-7)

Референце уреди

  1. ^ Тсујимото Y, Фингер ЛР, Yунис Ј, Ноwелл ПЦ, Цроце CM (1984). „Цлонинг оф тхе цхромосоме бреакпоинт оф неопластиц Б целлс wитх тхе т(14;18) цхромосоме транслоцатион”. Сциенце. 226 (4678): 1097—99. ПМИД 6093263. дои:10.1126/сциенце.6093263. 
  2. ^ Цлеарy ML, Смитх СД, Склар Ј (1986). „Цлонинг анд струцтурал аналyсис оф цДНАс фор бцл-2 анд а хyбрид бцл-2/иммуноглобулин трансцрипт ресултинг фром тхе т(14;18) транслоцатион”. Целл. 47 (1): 19—28. ПМИД 2875799. дои:10.1016/0092-8674(86)90362-4. 
  3. ^ „ОртхоМаМ пхyлогенетиц маркер: Бцл-2 цодинг сеqуенце”. Архивирано из оригинала 24. 09. 2015. г. Приступљено 13. 05. 2012. 
  4. ^ „Хуман Бцл2, Исоформ 1”. 
  5. ^ а б Коматсу К, Миyасхита Т, Ханг Х, Хопкинс КМ, Зхенг W, Цуддебацк С, Yамада M, Лиеберман ХБ, Wанг ХГ (2000). „Хуман хомологуе оф С. помбе Рад9 интерацтс wитх БЦЛ-2/БЦЛ-xЛ анд промотес апоптосис”. Нат. Целл Биол. ЕНГЛАНД. 2 (1): 1—6. ИССН 1465-7392. ПМИД 10620799. дои:10.1038/71316. 
  6. ^ а б в г Лин, Бингзхен; Коллури Сива Кумар; Лин Фенг (2004). Лиу Wен, Хан Yоунг-Хоон, Цао Xихуа, Даwсон Марциа I, Реед Јохн C, Зханг Xиао-кун. „Цонверсион оф Бцл-2 фром протецтор то киллер бy интерацтион wитх нуцлеар орпхан рецептор Нур77/ТР3”. Целл. Унитед Статес. 116 (4): 527—40. ИССН 0092-8674. ПМИД 14980220. дои:10.1016/С0092-8674(04)00162-X. 
  7. ^ Енyедy ИЈ, Линг Y, Нацро К, Томита Y, Wу X, Цао Y, Гуо Р, Ли Б, Зху X, Хуанг Y, Лонг YQ, Роллер ПП, Yанг D, Wанг С (2001). „Дисцоверy оф смалл-молецуле инхибиторс оф Бцл-2 тхроугх струцтуре-басед цомпутер сцреенинг”. Ј. Мед. Цхем. Унитед Статес. 44 (25): 4313—24. ИССН 0022-2623. ПМИД 11728179. дои:10.1021/јм010016ф. 
  8. ^ Тагами С, Егуцхи Y, Киносхита M, Такеда M, Тсујимото Y (2000). „А новел протеин, РТН-XС, интерацтс wитх ботх Бцл-XL анд Бцл-2 он ендопласмиц ретицулум анд редуцес тхеир анти-апоптотиц ацтивитy”. Онцогене. Енгланд. 19 (50): 5736—46. ИССН 0950-9232. ПМИД 11126360. дои:10.1038/сј.онц.1203948. 
  9. ^ Хоетелманс, Р W M (2004). „Нуцлеар партнерс оф Бцл-2: Баx анд ПМЛ”. ДНА Целл Биол. Унитед Статес. 23 (6): 351—4. ИССН 1044-5498. ПМИД 15231068. дои:10.1089/104454904323145236. 
  10. ^ Олтваи, З Н; Миллиман C L; Корсмеyер С Ј (1993). „Бцл-2 хетеродимеризес ин виво wитх а цонсервед хомолог, Баx, тхат аццелератес программед целл деатх”. Целл. УНИТЕД СТАТЕС. 74 (4): 609—19. ИССН 0092-8674. ПМИД 8358790. дои:10.1016/0092-8674(93)90509-О. 
  11. ^ Поулаки V, Митсиадес Н, Ромеро МЕ, Тсокос M (2001). „Фас-медиатед апоптосис ин неуробластома реqуирес митоцхондриал ацтиватион анд ис инхибитед бy ФЛИЦЕ инхибитор протеин анд Бцл-2”. Цанцер Рес. Унитед Статес. 61 (12): 4864—72. ИССН 0008-5472. ПМИД 11406564. 
  12. ^ Гуо, Yин; Сринивасула Сриниваса M; Друилхе Анне; Фернандес-Алнемри Тереса; Алнемри Емад С (2002). „Цаспасе-2 индуцес апоптосис бy релеасинг проапоптотиц протеинс фром митоцхондриа”. Ј. Биол. Цхем. Унитед Статес. 277 (16): 13430—7. ИССН 0021-9258. ПМИД 11832478. дои:10.1074/јбц.М108029200. 
  13. ^ Лианг XХ, Клееман ЛК, Јианг ХХ, Гордон Г, Голдман ЈЕ, Беррy Г, Херман Б, Левине Б (1998). „Протецтион агаинст фатал Синдбис вирус енцепхалитис бy бецлин, а новел Бцл-2-интерацтинг протеин”. Ј. Вирол. УНИТЕД СТАТЕС. 72 (11): 8586—96. ИССН 0022-538X. ПМЦ 110269  . ПМИД 9765397. 
  14. ^ Пасинелли, Пиера; Белфорд Марy Елизабетх; Леннон Ниалл; Бацскаи Бриан Ј; Хyман Брадлеy Т; Тротти Давиде; Броwн Роберт Х (2004). „Амyотропхиц латерал сцлеросис-ассоциатед СОД1 мутант протеинс бинд анд аггрегате wитх Бцл-2 ин спинал цорд митоцхондриа”. Неурон. Унитед Статес. 43 (1): 19—30. ИССН 0896-6273. ПМИД 15233914. дои:10.1016/ј.неурон.2004.06.021. 
  15. ^ а б в г д ђ Цхен L, Wиллис СН, Wеи А, Смитх БЈ, Флетцхер ЈИ, Хиндс МГ, Цолман ПМ, Даy CL, Адамс ЈМ, Хуанг DC (2005). „Дифферентиал таргетинг оф просурвивал Бцл-2 протеинс бy тхеир БХ3-онлy лигандс аллоwс цомплементарy апоптотиц фунцтион”. Мол. Целл. Унитед Статес. 17 (3): 393—403. ИССН 1097-2765. ПМИД 15694340. дои:10.1016/ј.молцел.2004.12.030. 
  16. ^ Гиллиссен, Бернхард; Ессманн Франк; Граупнер Вилма; Стäрцк Лилиан; Радетзки Силке; Дöркен Бернд; Сцхулзе-Остхофф Клаус; Даниел Петер Т (2003). „Индуцтион оф целл деатх бy тхе БХ3-онлy Бцл-2 хомолог Нбк/Бик ис медиатед бy ан ентирелy Баx-депендент митоцхондриал патхwаy”. ЕМБО Ј. Енгланд. 22 (14): 3580—90. ИССН 0261-4189. ПМЦ 165613  . ПМИД 12853473. дои:10.1093/ембој/цдг343. 
  17. ^ Реал, Педро Јосе; Цао Yеyу; Wанг Ренxиао; Николовска-Цолеска Занета (2004). Санз-Ортиз Јаиме, Wанг Схаоменг, Фернандез-Луна Јосе Луис. „Бреаст цанцер целлс цан еваде апоптосис-медиатед селецтиве киллинг бy а новел смалл молецуле инхибитор оф Бцл-2”. Цанцер Рес. Унитед Статес. 64 (21): 7947—53. ИССН 0008-5472. ПМИД 15520201. дои:10.1158/0008-5472.ЦАН-04-0945. 
  18. ^ Фернандез-Сарабиа, M Ј; Бисцхофф Ј Р (1993). „Бцл-2 ассоциатес wитх тхе рас-релатед протеин Р-рас п23”. Натуре. ЕНГЛАНД. 366 (6452): 274—5. ИССН 0028-0836. ПМИД 8232588. дои:10.1038/366274а0. 
  19. ^ Wанг, Х Г; Рапп У Р; Реед Ј C (1996). „Бцл-2 таргетс тхе протеин кинасе Раф-1 то митоцхондриа”. Целл. УНИТЕД СТАТЕС. 87 (4): 629—38. ИССН 0092-8674. ПМИД 8929532. дои:10.1016/С0092-8674(00)81383-5. 
  20. ^ О'Цоннор, L; Страссер А; О'Реиллy L А; Хаусманн Г; Адамс Ј M; Цорy С; Хуанг D C (1998). „Бим: а новел мембер оф тхе Бцл-2 фамилy тхат промотес апоптосис”. ЕМБО Ј. ЕНГЛАНД. 17 (2): 384—95. ИССН 0261-4189. ПМЦ 1170389  . ПМИД 9430630. дои:10.1093/ембој/17.2.384. 
  21. ^ Хсу, С Y; Лин П; Хсуех А Ј (1998). „БОД (Бцл-2-релатед овариан деатх гене) ис ан овариан БХ3 домаин-цонтаининг проапоптотиц Бцл-2 протеин цапабле оф димеризатион wитх диверсе антиапоптотиц Бцл-2 мемберс”. Мол. Ендоцринол. УНИТЕД СТАТЕС. 12 (9): 1432—40. ИССН 0888-8809. ПМИД 9731710. дои:10.1210/ме.12.9.1432. 
  22. ^ а б Qин, Wенxин; Ху Јиан; Гуо Минглеи; Xу Јиан (2003). Ли Јињун, Yао Генфу, Зхоу Xиаомеи, Јианг Хуиqиу, Зханг Пингпинг, Схен Ли, Wан Дафанг, Гу Јианрен. „БНИПЛ-2, а новел хомологуе оф БНИП-2, интерацтс wитх Бцл-2 анд Цдц42ГАП ин апоптосис”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. Унитед Статес. 308 (2): 379—85. ИССН 0006-291X. ПМИД 12901880. дои:10.1016/С0006-291X(03)01387-1. 
  23. ^ Yасуда, M; Хан Ј W; Дионне C А; Боyд Ј M; Цхиннадураи Г (1999). „БНИП3алпха: а хуман хомолог оф митоцхондриал проапоптотиц протеин БНИП3”. Цанцер Рес. УНИТЕД СТАТЕС. 59 (3): 533—7. ИССН 0008-5472. ПМИД 9973195. 
  24. ^ Инохара, Н; Динг L; Цхен С; Нúñез Г (1997). „харакири, а новел регулатор оф целл деатх, енцодес а протеин тхат ацтиватес апоптосис анд интерацтс селецтивелy wитх сурвивал-промотинг протеинс Бцл-2 анд Бцл-X(L)”. ЕМБО Ј. ЕНГЛАНД. 16 (7): 1686—94. ИССН 0261-4189. ПМЦ 1169772  . ПМИД 9130713. дои:10.1093/ембој/16.7.1686. 
  25. ^ Алберици А, Моратто D, Бенусси L, Гаспарини L, Гхидони Р, Гатта ЛБ, Финаззи D, Фрисони ГБ, Трабуццхи M, Гроwдон ЈХ, Нитсцх РМ, Бинетти Г (1999). „Пресенилин 1 протеин дирецтлy интерацтс wитх Бцл-2”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 274 (43): 30764—9. ИССН 0021-9258. ПМИД 10521466. дои:10.1074/јбц.274.43.30764. 
  26. ^ Путхалакатх Х, Виллунгер А, О'Реиллy ЛА, Беаумонт ЈГ, Цоултас L, Цхенеy РЕ, Хуанг DC, Страссер А (2001). „Бмф: а проапоптотиц БХ3-онлy протеин регулатед бy интерацтион wитх тхе мyосин V ацтин мотор цомплеx, ацтиватед бy аноикис”. Сциенце. Унитед Статес. 293 (5536): 1829—32. ИССН 0036-8075. ПМИД 11546872. дои:10.1126/сциенце.1062257. 
  27. ^ а б Боyд ЈМ, Малстром С, Субраманиан Т, Венкатесх ЛК, Сцхаепер У, Елангован Б, D'Са-Еиппер C, Цхиннадураи Г (1994). „Аденовирус Е1Б 19 кДа анд Бцл-2 протеинс интерацт wитх а цоммон сет оф целлулар протеинс”. Целл. УНИТЕД СТАТЕС. 79 (2): 341—51. ИССН 0092-8674. ПМИД 7954800. дои:10.1016/0092-8674(94)90202-X. 
  28. ^ Раy Р, Цхен Г, Ванде ВЦ, Цизеау Ј, Парк ЈХ, Реед ЈЦ, Гиетз РД, Греенберг АХ (2000). „БНИП3 хетеродимеризес wитх Бцл-2/Бцл-X(L) анд индуцес целл деатх индепендент оф а Бцл-2 хомологy 3 (БХ3) домаин ат ботх митоцхондриал анд нонмитоцхондриал ситес”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 275 (2): 1439—48. ИССН 0021-9258. ПМИД 10625696. дои:10.1074/јбц.275.2.1439. 
  29. ^ Зханг, Хаицхао; Ниммер Паул; Росенберг Саул Х; Нг Схи-Цхунг; Јосепх Марy (2002). „Девелопмент оф а хигх-тхроугхпут флуоресценце поларизатион ассаy фор Бцл-x(L)”. Анал. Биоцхем. Унитед Статес. 307 (1): 70—5. ИССН 0003-2697. ПМИД 12137781. дои:10.1016/С0003-2697(02)00028-3. 
  30. ^ Јин, Зхаохуи; Гао Фенгqин; Флагг Таммy; Денг Xингминг (2004). „Тобаццо-специфиц нитросамине 4-(метхyлнитросамино)-1-(3-пyридyл)-1-бутаноне промотес фунцтионал цооператион оф Бцл2 анд ц-Мyц тхроугх пхоспхорyлатион ин регулатинг целл сурвивал анд пролифератион”. Ј. Биол. Цхем. Унитед Статес. 279 (38): 40209—19. ИССН 0021-9258. ПМИД 15210690. дои:10.1074/јбц.М404056200. 
  31. ^ Нг ФW, Нгуyен M, Кwан Т, Брантон ПЕ, Ницхолсон ДW, Цромлисх ЈА, Схоре ГЦ (1997). „п28 Бап31, а Бцл-2/Бцл-XL- анд процаспасе-8-ассоциатед протеин ин тхе ендопласмиц ретицулум”. Ј. Целл Биол. УНИТЕД СТАТЕС. 139 (2): 327—38. ИССН 0021-9525. ПМЦ 2139787  . ПМИД 9334338. дои:10.1083/јцб.139.2.327. 
  32. ^ Иwахасхи Х, Егуцхи Y, Yасухара Н, Ханафуса Т, Матсузаwа Y, Тсујимото Y (1997). „Сyнергистиц анти-апоптотиц ацтивитy бетwеен Бцл-2 анд СМН имплицатед ин спинал мусцулар атропхy”. Натуре. ЕНГЛАНД. 390 (6658): 413—7. ИССН 0028-0836. ПМИД 9389483. дои:10.1038/37144. 
  33. ^ Гил-Паррадо, Схирлеy; Фернáндез-Монталвáн Амаурy; Ассфалг-Мацхлеидт Ирмгард; Попп Оливер; Бестватер Фелиx (2002). Холлосцхи Андреас, Кноцх Тобиас А, Ауерсwалд Еннес А, Wелсх Катхерине, Реед Јохн C, Фритз Ханс, Фуентес-Приор Пабло, Спиесс Еберхард, Салвесен Гуy С, Мацхлеидт Wернер. „Иономyцин-ацтиватед цалпаин триггерс апоптосис. А пробабле роле фор Бцл-2 фамилy мемберс”. Ј. Биол. Цхем. Унитед Статес. 277 (30): 27217—26. ИССН 0021-9258. ПМИД 12000759. дои:10.1074/јбц.М202945200. 
  34. ^ Денг X, Ито Т, Царр Б, Мумбy M, Маy WС (1998). „Реверсибле пхоспхорyлатион оф Бцл2 фоллоwинг интерлеукин 3 ор брyостатин 1 ис медиатед бy дирецт интерацтион wитх протеин пхоспхатасе 2А”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 273 (51): 34157—63. ИССН 0021-9258. ПМИД 9852076. дои:10.1074/јбц.273.51.34157. 
  35. ^ Ода Е, Охки Р, Мурасаwа Х, Немото Ј, Схибуе Т, Yамасхита Т, Токино Т, Танигуцхи Т, Танака Н (2000). „Ноxа, а БХ3-онлy мембер оф тхе Бцл-2 фамилy анд цандидате медиатор оф п53-индуцед апоптосис”. Сциенце. УНИТЕД СТАТЕС. 288 (5468): 1053—8. ИССН 0036-8075. ПМИД 10807576. дои:10.1126/сциенце.288.5468.1053. 
  36. ^ Патхан Н, Аиме-Семпе C, Китада С, Басу А, Халдар С, Реед ЈЦ (2001). „Мицротубуле-таргетинг другс индуце бцл-2 пхоспхорyлатион анд ассоциатион wитх Пин1”. Неопласиа. Унитед Статес. 3 (6): 550—9. ИССН 1522-8002. ПМЦ 1506558  . ПМИД 11774038. дои:10.1038/сј/нео/7900213. 
  37. ^ Патхан Н, Аиме-Семпе C, Китада С, Халдар С, Реед ЈЦ (2001). „Мицротубуле-таргетинг другс индуце Бцл-2 пхоспхорyлатион анд ассоциатион wитх Пин1”. Неопласиа. Унитед Статес. 3 (1): 70—9. ИССН 1522-8002. ПМЦ 1505024  . ПМИД 11326318. дои:10.1038/сј/нео/7900131. 
  38. ^ Наумовски, L; Цлеарy M L (1996). „Тхе п53-биндинг протеин 53БП2 алсо интерацтс wитх Бц12 анд импедес целл цyцле прогрессион ат Г2/М”. Мол. Целл. Биол. УНИТЕД СТАТЕС. 16 (7): 3884—92. ИССН 0270-7306. ПМЦ 231385  . ПМИД 8668206. 
  39. ^ Yанг Е, Зха Ј, Јоцкел Ј, Боисе ЛХ, Тхомпсон ЦБ, Корсмеyер СЈ (1995). „Бад, а хетеродимериц партнер фор Бцл-XL анд Бцл-2, дисплацес Баx анд промотес целл деатх”. Целл. УНИТЕД СТАТЕС. 80 (2): 285—91. ИССН 0092-8674. ПМИД 7834748. дои:10.1016/0092-8674(95)90411-5. 
  40. ^ Уено Х, Кондо Е, Yамамото-Хонда Р, Тобе К, Накамото Т, Сасаки К, Митани К, Фурусака А, Танака Т, Тсујимото Y, Кадоwаки Т, Хираи Х (2000). „Ассоциатион оф инсулин рецептор субстрате протеинс wитх Бцл-2 анд тхеир еффецтс он итс пхоспхорyлатион анд антиапоптотиц фунцтион”. Мол. Биол. Целл. УНИТЕД СТАТЕС. 11 (2): 735—46. ИССН 1059-1524. ПМЦ 14806  . ПМИД 10679027. 

Види још уреди

Спољашње везе уреди

 
Бцл-2 на Викимедијиној остави.
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Bcl-2&oldid=26730037”