Мешовита инхибиција

Мешовита инхибиција је тип ензимске инхибиције у коме се инхибитор може везати за ензим независно од тога да ли је ензим већ везан за супстрат, али је афинитет везивања већи за једно од стања. Назива се "мешовитим" зато што што се може сматрати консептуалном "мешавином" конкурентне инхибиције, у којој се инхибитор једино може везати за ензим ако супстрат није везан, и некомпетитивне инхибиције, у којој се инхибитор једино може везати за ензим ако је супстрат већ везан. Ако је способност инхибитора да се веже за ензим једнака, независно од тога да ли је ензим већ везан за супстрат, он је познат као бесконкурентни инхибитор. Бескомпетитивна инхибиција се понекад сматра специјалним случајем мешовите инхибиције.

Могући механизам бесконкурентне инхибиције, типа мешовите инхибиције.

У мешовитој инхибицији, инхибитор се везује за алостерно место, и.е. место које је различито од активног места где се супстрат везује. Међутим, нису сви инхибитори који се везују за алостерна места мешовити инхибитори.

Мешовита инхибиција може да доведе било до смањења појавног афинитета ензима за супстрат ($K_{m}^{\text{app}}>K_{m}$); смањење појавног афинитеата се манифестује повећањем Км вредности у случајевима где се инхибитор преферентно везује за слободни ензим, или до повећања појавног афинитета ($K_{m}^{\text{app}}<K_{m}$); повећање појавног афинитета се одражава као смањење Км вредности) кад се инхибитор преферентно везује за ензим-супстрат комплекс. У било којем од ових случаја инхибиција снижава појавну максималну брзину реакције ензима ($V_{max}^{\text{app}}<V_{max}$).

Математички, мешовита инхибиција се јавља кад су фактори α и α’ (уведени у Михаелис-Ментенова једначина да би се објасниле конкурентна и бесконкурентна инхибиција, респективно) оба већа од 1.

У специјалном случају где α = α’, јавља се бесконкурентна инхибиција, у ком случају $V_{max}^{app}$ је редукована, док $K_{m}$ остаје иста. То се не јавља често у пракси.