Википедија

N-vezana glikozilacija

Н-везана гликозилација је везивања молекула олигосахарида познатог као гликан за атом амидног азота аспарагинског (Асн) остатка протеина, у процесу који се назива N-гликозилација.[1] Овај тип везе је важан за структуру[2] и функцију[3] неких еукариотских протеина. Процес Н-везане гликозилације се јавља код еукариота и широко је заступлен код археја, а веома се ретко јавља код бактерија. Природа N-везаних гликана на гликопротеину је одређена протеином и ћелијом у којој је изражен.[4] Постоје варијације међу врстама. Различите врсте синтетишу различите типове N-везаних гликана.

Различити типови гликана формираних у различитим организмима.

Енергетика формирања везе уреди

Постоје два типа веза које учествују у формирању гликопротеина: везе између сахаридних остатака у гликану и везе између гликанског ланца и молекула протеина.

Шећерни мономери су међусобно повезани у гликанском ланцу гликозидним везама. Те везе се типично формирају између угљеника 1 и 4 шећерних молекула. Формирање гликозидних веза је енергетски неповољно, из ког разлога је та реакција спрегнута са хидролизом два АТП молекула.[4]

С друге стране, везивање гликанског остатка на протеин захтева препознавање концензусне секвенце. Н-везани гликани су скоро увек везани за атом азота аспарагинског (Asn) бочног ланца који је присутан као део Asn–X–Ser/Thr консензусне секвенце, где је X било која аминокиселина изузев пролина (Pro).[4]

У животињским ћелијама, гликан везан за аспарагин је скоро увек N-ацетилглукозамин (GlcNAc) у β-конфигурацији.[4] Ово β-везивање је слично гликозидној вези између шећерних мономера у гликанским структурама описаним горе. Уместо да је везан за шећерну хидроксилну групу, атом аномерног угљеника је везан за амидни азот. Енергија потребна за ово везивање потиче из хидролизе пирофосфатног молекула.[4]

Биосинтеза уреди

 
Биосинтетички пут Н-везаних гликопротеина: Синтеза Н-везаних гликана почиње у ендоплазмичном ретикулуму, наставља се у Голђију и завршава се на ћелијској мембрани, где се N-везани гликопротеини било излучују или постају уграђени у ћелијску мембрану.

Биосинтеза Н-везаних гликана се одвија у 3 главна ступња:[4]

  1. Синтеза долихол-везаног прекурзорног олигосахарида
  2. Трансфер целокупног прекурзорног олигосахарида на протеин
  3. Обрада олигосахарида

Синтеза, трансфер и иницијално поткресивање прекурзорног олигосахарида се одвијају ендоплазмичном ретикулуму (ЕР). Накнадна обрада и модификације олигосахаридног ланца се обављају у Голђијевом апарату.

Синтеза гликопротеина је просторно раздвојена различитим ћелијским компартманима. Тип синтетисаног N-гликана зависи од његове доступности за различите ензиме присутне унутар тих ћелијских компартмана.

Упркос њихове разноврсности сви N-гликани се синтетишу користећи заједнички биохемијски пут и заједничку сржну гликанску структуру.[4] Сржна гликанска структура се есенцијално састоји од два N-ацетил глукосаминска и три манозна остатка. Тај сржни гликан се затим продужава и даље модификује, резултат чега је разноврсни опсег N-глканских структура.[4]

Види још уреди

Референце уреди

  1. ^ „Глyцосyлатион”. УниПрот: Протеин сеqуенце анд фунцтионал информатион. 
  2. ^ Империали Б, О'Цоннор СЕ (децембар 1999). „Еффецт оф Н-линкед глyцосyлатион он глyцопептиде анд глyцопротеин струцтуре”. Цуррент Опинион ин Цхемицал Биологy. 3 (6): 643—9. ПМИД 10600722. дои:10.1016/С1367-5931(99)00021-6. 
  3. ^ Паттерсон MC (септембар 2005). „Метаболиц мимицс: тхе дисордерс оф Н-линкед глyцосyлатион”. Семинарс ин Педиатриц Неурологy. 12 (3): 144—51. ПМИД 16584073. дои:10.1016/ј.спен.2005.10.002. 
  4. ^ а б в г д ђ е ж Дрицкамер К, Таyлор МЕ (2006). Интродуцтион то Глyцобиологy (2нд изд.). Оxфорд Университy Пресс, УСА. ИСБН 978-0-19-928278-4. 

Спољашње везе уреди

Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=N-vezana_glikozilacija&oldid=26764202”