Родопсин, мрежњачин пурпур, је пигмент ретине који је одговоран за формирање фоторецепторских ћелија, и за прве догађаје у перцепцији светлости. Родопсини припадају фамилији Г-протеин спрегнутих рецептора и екстремно су сензитивни на светлост, што омогућава вид у слабо-осветљеној средини.[1] Еxпосед то лигхт, тхе пигмент иммедиателy пхотоблеацхес, анд ит такес абоут 30 минутес[2] то регенерате фуллy ин хуманс.

Родопсин (опсин 2, штап пигмент) (ретинитис пигментоса 4, аутосомно доминантан)
Сензорни родопсин II (дугиних боја) смештен у липидном двослоју (главе црвено и репови плаво) са трансдуцином испод њега. Gtα је обојен црвено, Gtβ плаво, и Gtγ жуто. ГДП молекул је везан у Gtα-подјединици и коваленто везани ретинал (црно ) је у родопсину. N-терминус родопсина је црвен и C-терминус је плав. Претпостављено анкерисање трансдуцина за мембрану је приказано у црној боји.
Доступне структуре
1едс​, 1едx​, 1ф88​, 1гзм​, 1хзx​, 1јфп​, 1л9х​, 1лн6​, 1у19​, 2г87​, 2хпy​, 2и35​, 2и36​, 2и37
Идентификатори
Симболи РХО; МГЦ138309; МГЦ138311; ОПН2; РП4
Вањски ИД ОМИМ180380 МГИ97914 ХомолоГене68068 ГенеЦардс: РХО Гене
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 6010 212541
Енсембл ЕНСГ00000163914 ЕНСМУСГ00000030324
УниПрот П08100 Q8К0Д8
РефСеq (мРНА) НМ_000539 НМ_145383
РефСеq (протеин) НП_000530 НП_663358
Локација (УЦСЦ) Цхр 3:
130.73 - 130.74 Мб
Цхр 6:
115.9 - 115.9 Мб
ПубМед претрага [1] [2]

Структура уреди

Родопсин се састоји од протеинског дела опсина и реверзибилно ковалентно везаног кофактор, ретинала. Опсин, свежањ седам трансмембранских хеликса међусобно повезаних протеинским петљама, везује ретинал (фотореактивни хромофор), који је лоциран у централној шупљини на лизинском остатку седмог хеликса. Ретинал заузима хоризонталан положај у односу на мембрану. Сваки спољашњи сегмент диска садржи хиљаде визуелних молекула пигмента. Око половине опсина је унутар липидног двослоја. Ретинал настаје у ретини из Витамина А, дијетарног бета-каротена. Изомеризација 11-цис-ретинала у све-транс-ретинал под утицајем светлости индукује конформациону промену (бељење) у опсина, која се наставља са метародопсином II, који активира везани Г протеин трансдуцин, и започиње каскаду секундарних гласника.[2][3][4]

Родопсин штапића најснажније апсорбује зелено-плаву светлост, и зато изгледа црвенкасто-љубичасто. Он се назива "визуелно љубичасто". Родопсин је одговоран за монохроматски вид у тами.[2]

 
Говеђи родопсин

Неколико блиско сродних опсина постоји. Они се разликују у неколико аминокиселина, и консеквентно у таласној дужини светлости коју најјаче апсорбују. Код човека постоје четири различита опсина поред родопсина. Фотопсини се налази у различитим типовима коничних ћелија ретине, и они су база распознавања боја. Они имају максимуме апсорпције за жуто-зелено (фотопсин I), зелено (фотопсин II), и плаво-љубичасто (фотопсин III) светло. Преостали опсин (меланопсин) се налази у фотосензитивним ганглионским ћелијама, и апсорбује најјаче плаву светлост.

Структура родопсина је детаљно проучена путем рендгенске структурне анализе кристала родопсина. Фотоизомеризациона динамика је била истражена путем ФТИР спектроскопије и УВ/Вис спектроскопије. Први фотопродукт, фотородопсин, се формира у току 200 фемтосекунди након ирадијације, чему следи у току неколико пикосекунди други, батородопсин, са деформисаним све-транс везама. Тај интермедијар може да буде заробљен и студиран на криогеним температурама. Више модела (нпр. механизам педала бицикла, хула-твист механизам) покушава да објасни како ретинална група може да промени своју конформацију без сударања са окружујућим родопсин протеинским џепом.[5][6][7]

Недавни налази индицирају да родопсин функционаче као мономер, а не као димер, мада је то дуго времена била устаљена парадигма за Г-спрегнуте протеинске рецепторе.[8]

Референце уреди

  1. ^ Литманн БЈ, Митцхелл DC (1996). „Рходопсин струцтуре анд фунцтион”. Ур.: Лее АГ. Рходопсин анд Г-Протеин Линкед Рецепторс, Парт А (Вол 2, 1996) (2 Вол Сет). Греенwицх, Цонн: ЈАИ Пресс. стр. 1—32. ИСБН 978-1-55938-659-3. 
  2. ^ а б в Стуарт ЈА, Бриге РР (1996). „Цхарацтеризатион оф тхе примарy пхотоцхемицал евентс ин бацтериорходопсин анд рходопсин”. Ур.: Лее АГ. Рходопсин анд Г-Протеин Линкед Рецепторс, Парт А (Вол 2, 1996) (2 Вол Сет). Греенwицх, Цонн: ЈАИ Пресс. стр. 33—140. ИСБН 978-1-55938-659-3. 
  3. ^ Хофманн КП, Хецк M (1996). „Лигхт-индуцед протеин-протеин интерацтионс он тхе род пхоторецептор дисц мембране”. Ур.: Лее АГ. Рходопсин анд Г-Протеин Линкед Рецепторс, Парт А (Вол 2, 1996) (2 Вол Сет). Греенwицх, Цонн: ЈАИ Пресс. стр. 141—198. ИСБН 978-1-55938-659-3. 
  4. ^ Колб Х, Фернандез Е, Нелсон Р, Јонес БW (1. 3. 2010). „Wебвисион: Пхоторецепторс”. Университy оф Утах. Архивирано из оригинала 16. 08. 2000. г. 
  5. ^ Накамицхи Х, Окада Т (2006). „Црyсталлограпхиц аналyсис оф примарy висуал пхотоцхемистрy”. Ангеw. Цхем. Инт. Ед. Енгл. 45 (26): 4270—3. ПМИД 16586416. дои:10.1002/ание.200600595. 
  6. ^ Сцхреибер M, Сугихара M, Окада Т, Бусс V (2006). „Qуантум мецханицал студиес он тхе црyсталлограпхиц модел оф батхорходопсин”. Ангеw. Цхем. Инт. Ед. Енгл. 45 (26): 4274—7. ПМИД 16729349. дои:10.1002/ание.200600585. 
  7. ^ Wеингарт О (2007). „Тхе тwистед Ц11-Ц12 бонд оф тхе рходопсин цхромопхоре--а пхотоцхемицал хот спот”. Ј. Ам. Цхем. Соц. 129 (35): 10618—9. ПМИД 17691730. дои:10.1021/ја071793т. 
  8. ^ „Мономериц Г-Протеин-Цоуплед Рецептор ас а Фунцтионал Унит - Биоцхемистрy (АЦС Публицатионс)”. 

Литература уреди

Спољашње везе уреди