Q ciklus

Q ciklus (nazvan po kinolu) opisuje seriju reakcija koje nastaju kao sekvencijalna oksidacija i redukcija lipofilnog nosača elektrona koenzima Q (CoQ) između oblika ubihinola i ubihinona, i mogu dovesti do neto kretanja protona kroz dvosloj lipida. (u mitohondrijama kroz unutrašnju mitohondrijalnu membranu).

Naziv Q ciklus prvi je predložio Piter D. Mičel, mada je modifikovana verzija Mičelove originalne šeme sada prihvaćena kao mehanizam kojim Kompleks III pomera protone (ili kako kompleks III doprinosi biohemijskom stvaranju protona ili pH, gradijenta, koji se koristi za biohemijsko stvaranje adenozin-trifosfata (ATR).

Prva reakcija Q ciklus je 2-elektronska oksidacija ubihinola pomoću dva oksidansa, c₁ (Fe³⁺) i ubihinona:

CoQH₂ + citohrom c₁ (Fe³⁺) + CoQ' → CoQ + CoQ'^−• + citohrom c₁ (Fe²⁺) + 2 H⁺ (intermembranski)

Druga reakcija ciklusa uključuje 2-elektronsku oksidaciju drugog ubihinola pomoću dva oksidansa, svežeg c₁ (Fe³⁺) i CoQ'^−• proizvedenog u prvom koraku:

CoQH₂ + citohrom c₁ (Fe³⁺) + CoQ'^−• + 2 H⁺ (matriks)→ CoQ + CoQ'H₋₂ + citohrom c₁ (Fe²⁺) + 2 H⁺ (intermembranski)

Ove neto reakcije su posredovane medijatorima prenosa elektrona, uključujući Rieske 2Fe-2S klaster (šant na c₁) i c_b (šant na CoQ' i kasnije na CoQ'^−•)

U hloroplastima se slična reakcija vrši sa plastohinonom u citohrom b6f kompleksu.

Proces

Rad modifikovanog Q ciklusa u kompleksu III rezultira redukcijom citokroma c, oksidacijom ubihinola u ubihinon i transferom četiri protona u intermembranski prostor, po dvociklusnom procesu.

Ubihinol (QH₂) se vezuje za Q_o mesto kompleksa III preko vodonične veze za His182 Rieske gvožđe-sumpor proteina i Glu272 citokroma b. Ubihinon (Q), zauzvrat, vezuje Q_i mesto kompleksa III. Ubihinol se divergentno oksidira (daje po jedan elektron) Rieske gvožđe-sumpor (FeS) proteinu i dovodi do b_Lhema. Ova reakcija oksidacije proizvodi prolazni semihinon pre potpune oksidacije u ubihinon, koji zatim napušta Q_o mesto kompleksa III.

Pošto je dobio jedan elektron iz ubihinola, FeS protein se oslobađa od svog davaoca elektrona i može da migrira u podjedinicu citokroma c1. FeS protein' zatim donira svoj elektron citohromu c₁, smanjujući njegovu vezanu hem grupu.^[1]^[2] Elektron se odatle prenosi na oksidovani molekul citokroma c koji je spolja vezan za kompleks III, koji se zatim odvaja od kompleksa. Pored toga, reoksidacija FeS proteina oslobađa proton vezan za His181 u međumembranski prostor.

Drugi elektron, koji je prenet na b_L hem, koristi se za redukciju b_H hema, koji zauzvrat prenosi elektron na ubihinon vezan na mestu Q_i Kretanje ovog elektrona je energetski nepovoljno, pošto se elektron kreće ka negativno naelektrisanoj strani membrane. Ovo je nadoknađeno povoljnom promenom E_M od −100 mV u B_L do +50mV u B_H hemu. Vezani ubihinon se tako redukuje na semihinon radikal. Proton koji je preuzeo Glu272 se zatim prenosi u vodeni lanac sa vodoničnom vezom dok se Glu272 rotira za 170° da bi vezao vodoničnu vezu sa molekulom vode, zauzvrat vodoničnim vezom za propionat b_L hema.^[3]

Pošto poslednji korak ostavlja nestabilan semikinon na mestu Q_o , reakcija još nije u potpunosti završena. Drugi Q ciklus je neophodan, pri čemu drugi prenos elektrona sa citokroma bH redukuje semihinon u ubihinol. Krajnji proizvodi Q ciklusa su četiri protona koji ulaze u intermembranski prostor, dva iz matriksa i dva iz redukcije dva molekula citokroma c. Redukovani citohrom c se na kraju reoksiduje kompleksom IV. Proces je cikličan jer se ubihinol stvoren na mestu Ki može ponovo koristiti vezivanjem za Q_o mesto kompleksa III.

Izvori

^ Zhang, Z.; Huang, L.; Shulmeister, V. M.; Chi, Y. I.; Kim, K. K.; Hung, L. W.; Crofts, A. R.; Berry, E. A.; Kim, S. H. (1998). „Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1”. Nature. 392 (6677): 677—84. Bibcode:1998Natur.392..677Z. PMID 9565029. S2CID 4380033. doi:10.1038/33612.
^ Crofts, A. R.; Hong, S.; Ugulava, N.; Barquera, B.; Gennis, R.; Guergova-Kuras, M.; Berry, E. A. (1999). „Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (18): 10021—6. Bibcode:1999PNAS...9610021C. PMC 17835  . PMID 10468555. doi:10.1073/pnas.96.18.10021  .
^ Palsdottir, Hildur; Lojero, Carlos G.; Trumpower, Bernard L.; Hunte, Carola (2003). „Structure of the Yeast Cytochrome bc 1 Complex with a Hydroxyquinone Anion Qo Site Inhibitor Bound”. Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 31303—31311. ISSN 0021-9258. doi:10.1074/jbc.m302195200.

Literatura

Trumpower, B.L. (2002) Biochim. Biophys. Acta 1555, 166-173
Hunte, C., Palsdottir, H. and Trumpower, B.L. (2003) FEBS Letters 545, 39-46
Trumpower, B.L. (1990) J. Biol. Chem., 11409-11412

Spoljašnje veze

Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje
u vezi sa temama iz oblasti medicine (zdravlja).

[1] Zhang, Z.; Huang, L.; Shulmeister, V. M.; Chi, Y. I.; Kim, K. K.; Hung, L. W.; Crofts, A. R.; Berry, E. A.; Kim, S. H. (1998). „Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1”. Nature. 392 (6677): 677—84. Bibcode:1998Natur.392..677Z. PMID 9565029. S2CID 4380033. doi:10.1038/33612.

[2] Crofts, A. R.; Hong, S.; Ugulava, N.; Barquera, B.; Gennis, R.; Guergova-Kuras, M.; Berry, E. A. (1999). „Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (18): 10021—6. Bibcode:1999PNAS...9610021C. PMC 17835  . PMID 10468555. doi:10.1073/pnas.96.18.10021  .

[3] Palsdottir, Hildur; Lojero, Carlos G.; Trumpower, Bernard L.; Hunte, Carola (2003). „Structure of the Yeast Cytochrome bc 1 Complex with a Hydroxyquinone Anion Qo Site Inhibitor Bound”. Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 31303—31311. ISSN 0021-9258. doi:10.1074/jbc.m302195200.

[1]

[2]

[3]