310 heliks

3₁₀ heliks je tip sekundarne strukture prisutne (retko) u proteinima.

Bočni pogled na 3₁₀-heliks alaninskih ostataka sa atomskim detaljima. Dve vodonične veze iste peptidne grupe su prikazane ljubičasto; rastojanje kiseonik-vodonik je 1.83 Å (183 pm). Proteinski lanac ide na gore, i.e., nejgov N-terminus je na dnu, a njegov C-terminus je na vrhu slike.

Struktura

Pogled od gore na 3₁₀ heliks. Tri karbonilne grupe su usmerene na gore, i raspoređene su na krugu pod međusobnim uglovima od oko 120°. Heliks sadrži 3.0 aminokiseline po zaokretu.

Aminokiseline u 3₁₀-heliksu su raspoređene u obliku desnoruke heliksne strukture. Svaka aminokiselina odgovara zaokretu heliksa od 120° (i.e., tri ostatka po zaokretu), translaciji od 2.0 Å (= 0.2 nm) duž heliksne ose, i ima 10 atoma u prstenu formiranom uspostavljanjem vodonične veze. N-H grupa aminokiseline formira vodoničnu vezu sa C = O grupom aminokiseline koja je tri ostatka ispred nje. Ovo ponavljajuće i + 3 → i vodonično vezivanje definiše 3₁₀-heliks. Slične strukture su α-heliks (i + 4 → i vodonično vezivanje) i π-heliks i + 5 → i vodonično vezivanje).

Ostaci u 3₁₀-heliksima tipično poprimaju (φ, ψ) diedralne uglove od oko (−49°, −26°). Diedralni uglovi su takvi da je zbir ψ diedralnog ugla jednog ostatka i φ diedralnog ugla susednog ostatka oko −75°. U poređenju s tim, zbir diedralnih uglova kod α-heliksa je oko −105°, dok je kod π-heliks oko −125°.

Opšta formula za rotacioni ugao Ω po ostatku polipeptidnog heliksa sa trans izomerima je

$3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right).$

Literatura

• Pauling L, Corey RB and Branson HR. (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", Proc. Nat. Acad. Sci. Wash., 37, 205.

Vidi još

• Alfa heliks
• Pi heliks
• Sekundarna struktura