Отворите главни мени

DnaB helikaza je bakterijski enzim koji otvara replikacionu viljušku tokom replikacije DNK. Mehanizam kojim DnaB izvodi ATP hidrolizu radi translokacije duž DNK i denaturiše dupleks nije poznat. Promena kvaternarne strukture proteina koja obuhvata dimerizaciju N-terminusnog domena je uočena i moguće je da do nje dolazi tokom enzimskog ciklusa.[1] Kad se DnaB inicijalno veže za dnaA, on se asociara sa dnaC, negativnim regulatorom. Nakon DnaC disocijacije, DnaB se vezuje za dnaG.[2]

Replikativna DNK helikaza
Identifikatori
SimboldnaB
Entrez948555
UniProtP0ACB0
Ostali podaci
EC broj3.6.1.-
N terminalni domen DnaB slične helikaze
PDB 1jwe EBI.jpg
NMR struktura N terminalnog domena E. coli DnaB helikaze
Identifikatori
SimbolDnaB
PfamPF00772
InterProIPR007693
SCOP1jwe
SUPERFAMILY1jwe
C terminalni domen DnaB slične helikaze
Identifikatori
SimbolDnaB_C
PfamPF03796
Pfam klanCL0023
InterProIPR007694

N-terminal ima multiheliksnu strukturu koja formira ortogonalni svežanj.[1] C-terminusni domen sadrži mesto vezivanja ATP-a.

ReferenceУреди

  1. 1,0 1,1 Fass D, Bogden CE, Berger JM (1999). „Crystal structure of the N-terminal domain of the DnaB hexameric helicase”. Structure. 7 (6): 691—8. PMID 10404598. 
  2. ^ Ya-Bin Lu; Pillarisetty V. A. L. Ratnakar; Bidyut K. Mohanty & Deepak Bastia (1996). „Direct physical interaction between DnaG primase and DnaB helicase of Escherichia coli is necessary for optimal synthesis of primer RNA”. PNAS. 93 (23): 12902—12907. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди