Википедија

Моторни протеин

Моторн протеин спада у класу молекулских мотора који су се способни да се крећу дуж површине одговарајућег супстрата. Они претварају хемијску енергију у механички рад, путем хидролизе аденозин трифосфата (АТП). Ротација бичева, међутим, почива на снази протонске пумпе.[1][2][3][4][5]

Кинезин користи динамику домена протеина на наноцелама како би се кретао микротубулима.

Шта су моторни протеини?

уреди
 
Деловање миозина дуж актинских филамената изазива скраћивање и продужење саркомера и одговоран је за контракцију и релаксацију мишића.

Моторни протеини, попут миозина и кинезина, су молекули који се крећу дуж цитоскелетних филамената преко механизма зависног о снази ​​којом их покреће хидролиза АТП молекула. Хидролиза нуклеотида и контролисано ослобађање анорганског фосфата код моторних протеина узрокује реструктурирање основних домена који контролишу повезаност моторног протеина са влакнима, других протеина и свеже снабдевање нуклеотида.[6][7]

Моторни протеини се крећу дуж цитоскелета користећи механохемијски циклус везивања филамената, промену конформације, отпуштање нити, преокрет конформације и поновно везање нити. У већини случајева, конформациона промена на моторном протеину спречава накнадно везање нуклеотида и/или хидролизу до наредног круга хидролизе и ослобађања.[6]

Контролисана хидролиза нуклеотида и ослобађање анорганског фосфата у моторним протеинима могу створити механичке силе које се могу користити за:[6]

  • Премештање самих моторних протеина дуж нити
  • Контрактилна стресна влакна и преношење терета који је причвршћен на моторни протеин (нпр везикуле, органеле, други протеини) у одређене регије у ћелији
  • Транспорт супстанци у одређеном смеру или поларитету дуж нити. Ова усмереност постиже се специфичним конформацијским променама које омогућавају кретање у само једном смеру.[8]

Ћелијске функције

уреди

Моторни протеини попут кинезина су покретачка снага кључних процеса у ћелији. На пример, када се ћелије деле, кинезини механички извлаче хромозоме; они транспортују "пакете" с једног дела ћелије у другу уз мале "коловозне" траке - микротубуле ћелије. Са дужином од око 60 нанометара, ти микропротеини су невидљиви за очи, али имају огромне учинке. Ако интерни ћелијаки пренос унутар ћелије престане радити, нпр. може доћи до Алцхајмерове болести. Зато је од основне важности у биологији разумети како се "мотори" крећу дуж микротубула. Информације о њиховој функцији могу бити корисне у развоју терапије неуродегенеративних болести или нежељених дејатава ћелије у случајевима рака.[6][9]

Најистакнутији пример моторног протеина је мишићни протеин миозин који је „мотор" контракције мишићних влакана код животиња. Моторни протеини су покретачка сила и за већи део активног транспорта протеина и везикула у цитоплазми. Кинезини и цитоплазматски динеини имају основне улоге у унутарћелијском транспорту, као што је аксонски транспорт, формирање дебеног вретена и одвајање у хромозом за време митозе и мејозе. Аксонемски динеин, који се налази у цилијама и бичевима, од пресудне је важности за покретљивост ћелије, нпр. сперматозоида, као и транспорт течности или слузи, на пример, у трахејама.

Болести узроковане дефектима у моторним протеинима

уреди

Значај моторних протеина у ћелијама огледа се у испуњавају њихових функциј, па тако нпр. недостаци кинезина су идентифицирани као узрок Цхарцот-Марие-Тоотх болести и неких болести бубрега, а недостаци динеина могу довести до хроничне инфекције дисајних путева ако трепље не функционишу без динеина.

Бројни недостаци миозина односе се на стања болести и генетичких контролисаних синдрома. Због недостатка миозина II, неопходног за контракцију мишића, оштећења миозин у мишићима изазива миопатије. Због тога што је миозин II потребан у процесу слушања посебно у структури стеретрепљи, дефект у неконвенционалном миозину може довести до Ашеровог синдрома и несиндромске глувоће.[10]

Цитоскелетни моторни протеини

уреди

Моторни протеини који се користе у цитоскелету за кретање, сврставају се у две категорије, а на основу њихових супстрата:[11][12][13]

  • актински мотори попут миозина који се крећу заједно са микрофиламентима, преко интеракције с актином.
  • Микротубулни мотори, као што су динеин и кинезин који се премештају заједно у микротубулу, путем интеракције с тубулином. Постоје двије основне врсте микротубулских мотора: плус-крај мотори и минус крај мотори, који се овако деле на основу смера у коме „хода" уз микротубулске снопове унутар ћелије.[14]

Актински мотори

уреди

Миозин

уреди

Натпородица миозинских актинских моторних протеина који претварају хемијску енергију АТП у механичку, која генерира снагу и кретање. [15]Првоидентифицирани миозин, миозин II, је одговоран за стварање мишићне контракције.[16] Миозин II је издужени протеин који је обликован од два тешка ланца с моторим главама и два лахка ланца. Свака глава миозина садржи актин и везани АТП. Миозинске главе вежу и хидролизирају АТП, који даје енергију кретања према плус крају актинске нити. Миозин II је такођер значајан у процесу ћелијске диобе.[17] Напримјер, немишићниа биполарна, танка влакна миозина II дају снагу контракције која је потребна да се, током цитокинезе, ћелија подијели у двије ћелије кћери.[18] Осим миозина II, и многи други типови миозина су одговорни за различите облике кретања немишићних ћелија. Например, миозини I су укључени у унутарћелијскуи организацију и избочине актином богатих структура на површини ћелије. Миозин V,[19] је укључен у везикуле и транспортне органеле.[20] Миозини XI учествују у цитоплазматској струји, у коме заједничко кретање струја у одређеном смеру у микрофиламенатним мрежама у ћелији омогућују органеле и цитоплазма.[21][22][23][24][25]

Геномски представници миозинских мотора,[26][27]

Микротубулски мотори

уреди

Кинезин

уреди
Главни чланак: Кинезин
 
Кинезин на микротубулу

Кинезини су породица молекуларних мотора који користе путеве микротубула и антероградног покрета. Они играју важну улогу у антероградном транспорту терета (органеле, ​​протеински комплекси, везикуле) дуж аксонских микротубула на начин зависан од АТП-а. Такође је познато да су кинезини укључени у организацију хромозомалних и митотичких кретања деобног вретена. Кинезини се вежу за микротубуле преко динамике домена мотора, а за терет преко динамике репних домена.[28]

Они су од виталног значаја за формирање дебеног вретена и одвајање хромозома у митози и мејози и одговорни за нагињање митохондрија, Голџијевог тела и везикула у еукариотским ћелијама.

Кинезини имају по два тешка и лака ланца по активном мотору. Два лоптаста домена моторних глава и тешких ланаца могу хидролизом хемијску енергију АТП претворити у механички рад за кретање уз микротубуле. [29]

Правац у коме се превози терет може бити према плус или минус-крају, у зависности од врсте кинезина.[30] У принципу, кинезини са Н-терминалним моторним доменом преносе терет према плус крајевима микротубула који се налазе на периферији ћелије, док кинезини са C-крајевима моторних домена терета носе према минус крајевима микротубула, који се налазе на једру.

Познато је 14 различитих варијанти породице кинезина, уз неке додатне кинезинолике форме, као што су протеини који се не могу сврстати у ову породицу.[31]

Геномски представници кинезинских мотора,[26]

Динеин

уреди
Главни чланак: Динеин

Динеини су микротубулски мотори способни за ретроградне клизне покрете. Динеински комплекси су много већи и комплекснији него кинезински и миозински мотори.[32] Диенини се састоје од два или три тешка ланца и великог и варијабилног броја повезаних лаких ланаца. Могу обављати унутарћелијски транспорт целуларни минус крајем микротубула који се налази у центру организације микротубуле, у непосредној близини једра.[33] Породица динеина има две велике гране:[34][35][36]

  • Једна је аксонемски динеин који олакшава покрете цилија и бичева и брзих и ефикасних клизних покрета микротубула.[37]
  • Други је цитоплазматски динеин, који олакшава транспорт унутарћелијских терета.[38][39]

Од 15 врста аксонемског динеина, позната су само два цитоплазматска] облика.[40]

Геномски представници динеинских мотора,[26]

Специфични биљни мотори

уреди

Насупрот животињама, гљивама и неваскуларним биљкама, ћелијама цветница недостају динеински мотори. Међутим, оне имају већи број различитих кинезина. Многи од тих из групе биљно специфичних кинезина, специализирани су за функције током митозе.[41]

Биљне ћелије се разликују од животињских по томе што имају ћелијски зид. Током митозе, нови ћелијски зидови настају формирањем ћелијске плоче, почевши од средишта ћелије. Тај процес олакшан је митозним фрагмопластом, низом микротубула који су јединствени за биљне ћелије. Изградња ћелијске плоче и на крају новог ћелијског зида захтева кинезину сличне моторне протеине.[42]

Од осталих моторних протеина који су битни за деобу биљних ћелија, треба навести кинезинолики калмодулин-везујући протеин (КЦБП), који је јединствен за биљке и део кинезина и део миозина.[43]

Остали молекулски мотори

уреди
Главни чланак: Молекулски мотори

Осим поменутих моторних протеина, постоји много више врста протеина који могу формирати снагу и момент силе у ћелији. Многи од тих молекулских мотора су свеприсутнији и у прокариотским и еукариотским ћелијама, иако су неки, попут оних који су укључени у цитоскелетне елеменате или хроматин, јединствени за еукариоте. Моторни протеин престин,[44] који се јавља код сисара у кохлеарним спољашњим ћелијама, даје механичко ојачање пужу. То је једносмерни напон за претварање снаге, који делује око микросекунде и поседује пиазоелектрична својства.

Види још

уреди

Извори

уреди
  1. ^ Цампбелл Н. А.; et al. (2008). Биологy. 8тх Ед. Персон Интернатионал Едитион, Сан Францисцо. ИСБН 978-0-321-53616-7. 
  2. ^ Софраџија А., Шољан D., Хаџиселимовић Р. (2004). Биологија 1. Свјетлост, Сарајево. ИСБН 978-9958-10-686-6. 
  3. ^ Међедовић С., Маслић Е., Хаџиселимовић Р. (2002). Биологија 2. Свјетлост, Сарајево. ИСБН 978-9958-10-222-6. 
  4. ^ Албертс Б.; et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 978-0-8153-4072-0. 
  5. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., ур. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 978-9958-9344-1-4. 
  6. ^ а б в г Hwang W, and Lang MJ. Mechanical design of translocating motor proteins. Cell Biochem. Biophys. 54 (1-3): 11—22. 2009.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ). [Hwang, W.; Lang, M. J. (2009). „Mechanical design of translocating motor proteins”. Cell Biochemistry and Biophysics. 54 (1–3): 11—22. PMC 3870332  . PMID 19452133. doi:10.1007/s12013-009-9049-4. ]
  7. ^ Cheng F, Eriksson JE. 2016. Intermediate filaments and the regulation of cell motility during regeneration and wound healing. Cold Spring Harb Perspect Biol Cheng, Fang; Eriksson, John E. (2017). „Intermediate Filaments and the Regulation of Cell Motility during Regeneration and Wound Healing”. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 9 (9): a022046. PMC 5585849  . PMID 28864602. doi:10.1101/cshperspect.a022046. 
  8. ^ „What are Motor Proteins?”. National University of Singapore. Архивирано из оригинала 15. 12. 2019. г. Приступљено 15. 12. 2019. 
  9. ^ Hoyt, M. Andrew; Hyman, Anthony A.; Bähler, Martin (1997). „Motor proteins of the eukaryotic cytoskeleton”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 94 (24): 12747—12748. Bibcode:1997PNAS...9412747H. PMC 34170  . PMID 9398068. doi:10.1073/pnas.94.24.12747  . 
  10. ^ Hirokawa N, Tekamura R (2003). „Biochemical and molecular characterization of diseases linked to motor proteins”. Trends in Biochemical Sciences. 28 (10): 558—565. PMID 14559185. doi:10.1016/j.tibs.2003.08.006. 
  11. ^ Howard, Jonathon (6. 12. 2005). Mechanics of motor proteins and the cytoskeleton. Sinauer. ISBN 9780878933334. 
  12. ^ „Motor protein function - Latest research and news | Nature”. www.nature.com. Приступљено 2021-01-28. 
  13. ^ Kull FJ, Endow SA. 2013. Force generation by kinesin and myosin cytoskeletal motor proteins. J Cell Sci 126: 9–19
  14. ^ „Stepping Mechanism of Molecular Motor Protein”. www.ks.uiuc.edu. Приступљено 2021-01-28. 
  15. ^ McIntosh, B. B. & Ostap, E. M. Myosin-I molecular motors at a glance. J. Cell Sci. 129, 2689–2695 (2016).
  16. ^ De La Cruz EM, Ostap EM, Sweeney HL. 2001. Kinetic mechanism and regulation of myosin VI. J Biol Chem 276: 32373–32381
  17. ^ Pyrpassopoulos, S. et al. Force Generation by Membrane-Associated Myosin-I. Sci. Rep. 6, 25524 (2016).
  18. ^ Komaba, S. & Coluccio, L. M. Localization of Myosin 1b to actin protrusions requires phosphoinositide binding. J. Biol. Chem. 285, 27686–27693 (2010).
  19. ^ Coureux PD, Wells AL, Ménétrey J, Yengo CM, Morris CA, Sweeney HL, Houdusse A. 2003. A structural state of the myosin V motor without bound nucleotide. Nature 425: 419–423.
  20. ^ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002-01-01). „Molecular Motors”. Garland Science. 
  21. ^ Extension of a three-helix bundle domain of myosin VI and key role of calmodulins. Yanxin Liu, Jen Hsin, HyeongJun Kim, Paul R Selvin, and Klaus Schulten. Biophysical Journal. 100  2964–2973, 2011.
  22. ^ Hartman, M. Amanda; Spudich, James A. (2012-04-01). „The myosin superfamily at a glance”. Journal of Cell Science. 125 (Pt 7): 1627—1632. ISSN 1477-9137. PMC 3346823  . PMID 22566666. doi:10.1242/jcs.094300. 
  23. ^ Thompson RF, Langford GM (2002). „Myosin superfamily evolutionary history”. The Anatomical Record. 268 (3): 276—289. PMID 12382324. S2CID 635349. doi:10.1002/ar.10160. 
  24. ^ Formation of salt bridges mediates internal dimerization of myosin VI medial tail domain. HyeongJun Kim, Jen Hsin, Yanxin Liu, Paul R. Selvin, and Klaus Schulten. Structure. 18  1443–1449, 2010.
  25. ^ Almeida, C. G. et al. Myosin 1b promotes the formation of post-Golgi carriers by regulating actin assembly and membrane remodelling at the trans-Golgi network. Nat. Cell Biol. 13, 779–789 (2011).
  26. ^ а б в Vale, RD (2003). „The molecular motor toolbox for intracellular transport”. Cell. 112 (4): 467—480. PMID 12600311. S2CID 15100327. doi:10.1016/S0092-8674(03)00111-9. 
  27. ^ Bresnick AR. 1999. Molecular mechanisms of nonmuscle myosin-II regulation. Curr Opin Cell Biol 11: 26–33.
  28. ^ Block SM, Goldstein LS, Schnapp BJ. 1990. Bead movement by single kinesin molecules studied with optical tweezers. Nature 348: 348–352
  29. ^ Verhey, Kristen J.; Kaul, Neha; Soppina, Virupakshi (2011-01-01). „Kinesin assembly and movement in cells”. Annual Review of Biophysics. 40: 267—288. ISSN 1936-1238. PMID 21332353. doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155310. 
  30. ^ Clancy BE, Behnke-Parks WM, Andreasson JO, Rosenfeld SS, Block SM. 2011. A universal pathway for kinesin stepping. Nat Struct Mol Biol 18: 1020–1027.
  31. ^ Miki H, Okada Y, Hirokawa N (2005). „Analysis of the kinesin superfamily: insights into structure and function”. Trends in Cell Biology. 15 (9): 467—476. PMID 16084724. doi:10.1016/j.tcb.2005.07.006. 
  32. ^ Kon T, Oyama T, Shimo-Kon R, Imamula K, Shima T, Sutoh K, Kurisu G. 2012. The 2.8 Å crystal structure of the dynein motor domain. Nature 484: 345–350.
  33. ^ Roberts, Anthony J.; Kon, Takahide; Knight, Peter J.; Sutoh, Kazuo; Burgess, Stan A. (2013-11-01). „Functions and mechanics of dynein motor proteins”. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 14 (11): 713—726. ISSN 1471-0072. PMC 3972880  . PMID 24064538. doi:10.1038/nrm3667. 
  34. ^ Ayloo S, Lazarus JE, Dodda A, Tokito M, Ostap EM, Holzbaur EL. 2014. Dynactin functions as both a dynamic tether and brake during dynein-driven motility. Nat Commun 5: 4807
  35. ^ Carter AP, Diamant AG, Urnavicius L. 2016. How dynein and dynactin transport cargos: A structural perspective. Curr Opin Struct Biol 37: 62–70
  36. ^ Gibbons IR, Rowe AJ. 1965. Dynein: A protein with adenosine triphosphatase activity from cilia. Science 149: 424–426
  37. ^ Davis L, Smith GR (2005). „Dynein promotes achiasmate segregation in Schizosaccharomyces pombe”. Genetics. 170 (2): 581—90.
  38. ^ Dixit R, Ross JL, Goldman YE, Holzbaur EL. 2008. Differential regulation of dynein and kinesin motor proteins by tau. Science 319: 1086–1089.
  39. ^ Hendricks AG, Lazarus JE, Perlson E, Gardner MK, Odde DJ, Goldman YE, Holzbaur EL. 2012. Dynein tethers and stabilizes dynamic microtubule plus ends. Curr Biol 22: 632–637.
  40. ^ Mallik R, Gross SP (2004). „Molecular motors: strategies to get along”. Current Biology. 14 (22): R971—R982. PMID 15556858. S2CID 14240073. doi:10.1016/j.cub.2004.10.046. 
  41. ^ Vanstraelen M, Inze D, Geelen D (2006). „Mitosis-specific kinesins in Arabidopsis”. Trends in Plant Science. 11 (4): 167—175. PMID 16530461. doi:10.1016/j.tplants.2006.02.004. hdl:1854/LU-364298. 
  42. ^ Smith, LG (2002). „Plant cytokinesis: motoring to the finish”. Current Biology. 12 (6): R202—R209. PMID 11909547. S2CID 8250021. doi:10.1016/S0960-9822(02)00751-0. 
  43. ^ Abdel-Gany I, Day IS, Simmons PK, Reddy AS (2005). „Origin and evolution of kinesin-like calmodulin-binding protein”. Plant Physiology. 138 (3): 1711—1722. PMC 1176440  . PMID 15951483. doi:10.1104/pp.105.060913. 
  44. ^ Dallos P, Fakler B (2002). „Prestin, a new type of motor protein.”. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 3 (2): 104—11. PMID 11836512. S2CID 7333228. doi:10.1038/nrm730. 

Spoljašnje veze

уреди
 Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje
u vezi sa temama iz oblasti medicine (zdravlja).
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Motorni_protein&oldid=27975685”