(Ribuloza-bisfosfat karboksilaza)-lizin N-metiltransferaza
(Ribuloza-bisfosfat karboksilaza)-lizin N-metiltransferaza (EC 2.1.1.127, rubiska metiltransferaza, ribuloza-bisfosfat-karboksilaza/oksigenaza N-metiltransferaza, ribuloza-1,5-bisfosfat karboksilaza/oksigenaza velika podjedinica epsilon N-metiltransferaza, S-adenozil-L-metionin:(3-fosfo-D-glicerat-karboksi-lijaza (dimerizacija))-lizin 6-N-metiltransferaza, RuBisCO metiltransferaza, RuBisCO LSMT) je enzim sa sistematskim imenom S-adenozil-L-metionin:(3-fosfo-D-glicerat-karboksi-lijaza (dimerizacija))-lizin N6-metiltransferaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| (Ribuloza-bisfosfat karboksilaza)-lizin N-metiltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.1.1.127 | ||||||||
| CAS broj | 139171-98-5 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- 3 S-adenozil-L-metionin + [ribuloza-1,5-bisfosfat karboksilaza]-L-lizin 3 S-adenozil-L-homocistein + [ribuloza-1,5-bisfosfat karboksilaza]-N6,N6,N6-trimetil-L-lizin
Ovaj enzim katalizuje tri sukcesivne metilacije Lys-14 u velikoj podjedinici heksadecamerne ribuloza-bisfosfat-karboksilaze (EC 4.1.1.39) kod viših biljaka.
Reference уреди
- ^ Wang, P., Royer, M., Houtz, R.L. (1995). „Affinity purification of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit εN-methyltransferase”. Protein Expr. Purif. 6: 528—536. PMID 8527940.
- ^ Ying, Z., Janney, N., Houtz, R.L. (1996). „Organization and characterization of the ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase gene in tobacco”. Plant Mol. Biol. 32: 663—672. PMID 8980518.
- ^ Dirk, L.M., Flynn, E.M., Dietzel, K., Couture, J.F., Trievel, R.C. and Houtz, R.L. (2007). „Kinetic manifestation of processivity during multiple methylations catalyzed by SET domain protein methyltransferases”. Biochemistry. 46: 3905—3915. PMID 17338551.
- ^ Magnani, R., Nayak, N.R., Mazarei, M., Dirk, L.M. and Houtz, R.L. (2007). „Polypeptide substrate specificity of PsLSMT. A set domain protein methyltransferase”. J. Biol. Chem. 282: 27857—27864. PMID 17635932.
- ^ Mininno, M., Brugiere, S., Pautre, V., Gilgen, A., Ma, S., Ferro, M., Tardif, M., Alban, C. and Ravanel, S. (2012). „Characterization of chloroplastic fructose 1,6-bisphosphate aldolases as lysine-methylated proteins in plants”. J. Biol. Chem. 287: 21034—21044. PMID 22547063.
Literatura уреди
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze уреди
- (ribulose-bisphosphate+carboxylase)-lysine+N-methyltransferase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
