Отворите главни мени

(3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (acetil-transfer)) kinaza (EC 2.7.11.4, BCK, BCKD kinaza, BCODH kinaza, dehidrogenazna kinaza alfa-ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenazna kinaza 2-okso kiselina razgranatog lanca, dehidrogenazna kinaza keto kiselina razgranatog lanca, dehidrogenazna kinaza okso kiselina razgranatog lanca (fosforilacija), STK2) je enzim sa sistematskim imenom ATP:(3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (acetil-transfer)) fosfotransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (acetil-transfer)) kinaza
Identifikatori
EC broj2.7.11.4
CAS broj82391-38-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum
ATP + [3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (acetil-transfer)] ADP + [3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (acetil-transfer)] fosfat

Ovaj enzim nema aktivirajuće jedinjenje ali je specifičan za svoj supstrat.

ReferenceУреди

  1. ^ Paxton, R. & Harris, R.A. (1982). „Isolation of rabbit liver branched chain α-ketoacid dehydrogenase and regulation by phosphorylation”. J. Biol. Chem. 257: 14433—14439. PMID 7142221. 
  2. ^ Wynn, R.M., Chuang, J.L., Cote, C.D. and Chuang, D.T. (2000). „Tetrameric assembly and conservation in the ATP-binding domain of rat branched-chain α-ketoacid dehydrogenase kinase”. J. Biol. Chem. 275: 30512—30519. PMID 10903321. 
  3. ^ Chuang, J.L., Wynn, R.M. and Chuang, D.T. (2002). „The C-terminal hinge region of lipoic acid-bearing domain of E2b is essential for domain interaction with branched-chain α-keto acid dehydrogenase kinase”. J. Biol. Chem. 277: 36905—36908. PMID 12189132. 
  4. ^ Popov, K.M., Hawes, J.W. and Harris, R.A. (1997). „Mitochondrial α-ketoacid dehydrogenase kinases: a new family of protein kinases”. Adv. Second Messenger Phosphoprotein Res. 31: 105—111. PMID 9344245. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди