Acil-KoA dehidrogenaza srednje dugog lanca

Acil-KoA dehidrogenaza srednje dugog lanca (EC 1.3.8.7, masna acil koenzim A dehidrogenaza (nespecifična), acil koenzim A dehidrogenaza (nespecifična), acil dehidrogenaza (nespecifična), masna-acil-KoA dehidrogenaza (nespecifična), acil KoA dehidrogenaza (nespecifična), general acil KoA dehidrogenaza (nespecifična), acil-koenzim A dehidrogenaza srednje dugog lanca, acil-KoA:(akceptor) 2,3-oksidoreduktaza (nespecifična), ACADM (gen).) je enzim sa sistematskim imenom acil-KoA srednje dugog lanca:elektron-transfer flavoprotein 2,3-oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Acil-KoA dehidrogenaza srednje dugog lanca
Acil-KoA dehidrogenaza srednje dugog lanca tetramer, Human
Identifikatori
EC broj1.3.8.7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
acil-KoA srednje dugog lanca + elektron-transfer flavoprotein trans-2,3-dehidroacil-KoA srednje dugog lanca + redukovani elektron-transfer flavoprotein

Ovaj enzim sadrži FAD kao prostetičku grupu. On je jedan od nekoliko enzima koji katalizuju prvi korak u beta oksidaciji masnih kiselina. Enzim iz jetre svinja može da deluje na supstrat sa acil lancom dožine 4 do 16 ugljenika, ali je najaktivniji na jedinjenjima sa C8 do C12 dugim lancom.

Reference уреди

  1. ^ Crane, F.L., Hauge, J.G. and Beinert, H. (1955). „Flavoproteins involved in the first oxidative step of the fatty acid cycle”. Biochim. Biophys. Acta. 17: 292—294. PMID 13239683. 
  2. ^ Crane, F.L., Mii, S., Hauge, J.G., Green, D.E. and Beinert, H. (1956). „On the mechanism of dehydrogenation of fatty acyl derivatives of coenzyme A. I. The general fatty acyl coenzyme A dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 218: 701—716. PMID 13295224. 
  3. ^ Beinert, H. (1963). „Acyl coenzyme A dehydrogenase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 447—466. 
  4. ^ Ikeda, Y., Ikeda, K.O. and Tanaka, K. (1985). „Purification and characterization of short-chain, medium-chain, and long-chain acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Isolation of the holo- and apoenzymes and conversion of the apoenzyme to the holoenzyme”. J. Biol. Chem. 260: 1311—1325. PMID 3968063. 
  5. ^ Thorpe, C. & Kim, J.J. (1995). „Structure and mechanism of action of the acyl-CoA dehydrogenases”. FASEB J. 9: 718—725. PMID 7601336. 
  6. ^ Kim, J.J., Wang, M. and Paschke, R. (1993). „Crystal structures of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase from pig liver mitochondria with and without substrate”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90: 7523—7527. PMID 8356049. 
  7. ^ Peterson, K.L., Sergienko, E.E., Wu, Y., Kumar, N.R., Strauss, A.W., Oleson, A.E., Muhonen, W.W., Shabb, J.B. and Srivastava, D.K. (1995). „Recombinant human liver medium-chain acyl-CoA dehydrogenase: purification, characterization, and the mechanism of interactions with functionally diverse C8-CoA molecules”. Biochemistry. 34: 14942—14953. PMID 7578106. 
  8. ^ Toogood, H.S., van Thiel, A., Basran, J., Sutcliffe, M.J., Scrutton, N.S. and Leys, D. (2004). „Extensive domain motion and electron transfer in the human electron transferring flavoprotein.medium chain Acyl-CoA dehydrogenase complex”. J. Biol. Chem. 279: 32904—32912. PMID 15159392. 

Literatura уреди

Spoljašnje veze уреди