C-peptid je organsko jedinjenje, koje sadrži 112 atoma ugljenika i ima molekulsku masu od 2751,827 Da.

C-peptid
Identifikacija
3D model (Jmol)
ChemSpider
  • CC(C)C[C@H](\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@H](CCC(=N)O)\N=C(/O)\[C@H](CC(C)C)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@H](C)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@@H]1CCCN1C(=O)C\N=C(/O)\C\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@H](CC(C)C)\N=C(/O)\[C@H](CCC(=O)O)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@H](CCC(=N)O)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@@H](\N=C(/O)\[C@H](CCC(=N)O)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@H](CC(=O)O)\N=C(/O)\[C@H](CCC(=O)O)\N=C(/O)\C\N=C(/O)\[C@@H](N)CCC(=O)O)C(C)C)\C(=N\[C@@H](C)\C(=N\[C@@H](CC(C)C)\C(=N\[C@@H](CCC(=O)O)\C(=N\C\C(=N\C\C(=N\C\C(=N\[C@@H](CCC(=N)O)C(=O)O)\O)\O)\O)\O)\O)\O)\O
Svojstva
C112H179N35O46
Molarna masa 2751,827
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Reference infokutije

Osobine уреди

Osobina Vrednost
Broj akceptora vodonika 80
Broj donora vodonika 44
Broj rotacionih veza 95
Particioni koeficijent[3] (ALogP) -0,5
Rastvorljivost[4] (logS, log(mol/L)) -20,6
Polarna površina[5] (PSA, Å2) 1391,6

Uloga u organizmu уреди

C-peptid je molekula sačinjena od 31 aminokiseline, a nastaje nizom specifičnih enzimskih kidanja molekula proinzulina. Proinzulin je bitan prekursor inzulina jer osigurava konformaciju potrebnu za pravilno stvaranje disulfidnih veza u njegovom molekulu. Proinzulin se, počevši od aminoterminalnog kraja sastoji redom od: B-lanca, C-peptida, i A-lanca. A-lanac i B-lanac su spojeni disulfidnim vezama, dok C-peptid postaje zasebni molekul. u Skaldu sa navedenim, iz β-ćelija Langerhansovih ostrvaca gušterače, oslobađa se u količinama ekvimolarnima inzulinu.[6]

Godinama se smatralo kako C-peptid nema biološku aktivnost, međutim, iako bez izravnog uticaja na koncentraciju glukoze u krvi, nove studije ukazuju na njegove brojne uloge u ljudskom organizmu.

Reference уреди

  1. ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.  уреди
  2. ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ^ Ghose, A.K.; Viswanadhan V.N. & Wendoloski, J.J. (1998). „Prediction of Hydrophobic (Lipophilic) Properties of Small Organic Molecules Using Fragment Methods: An Analysis of AlogP and CLogP Methods”. J. Phys. Chem. A. 102: 3762—3772. doi:10.1021/jp980230o. 
  4. ^ Tetko IV, Tanchuk VY, Kasheva TN, Villa AE (2001). „Estimation of Aqueous Solubility of Chemical Compounds Using E-State Indices”. Chem Inf. Comput. Sci. 41: 1488—1493. PMID 11749573. doi:10.1021/ci000392t. 
  5. ^ Ertl P.; Rohde B.; Selzer P. (2000). „Fast calculation of molecular polar surface area as a sum of fragment based contributions and its application to the prediction of drug transport properties”. J. Med. Chem. 43: 3714—3717. PMID 11020286. doi:10.1021/jm000942e. 
  6. ^ Murray Rk, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. Harparova ilustrirana biokemija. Lovrić J, Sertić J. 28th Ed. Zagreb, CroAtiA. Medicinska naklada; 2011

Literatura уреди

Spoljašnje veze уреди