Galaktofuranozilgalaktofuranozilramnozil-N-acetilglukozaminil-difosfo-dekaprenol beta-1,5/1,6-galaktofuranoziltransferaza
Galaktofuranozilgalaktofuranozilramnozil-N-acetilglukozaminil-difosfo-dekaprenol beta-1,5/1,6-galaktofuranoziltransferaza (EC 2.4.1.288, GlfT2) je enzim sa sistematskim imenom UDP-alfa-D-galaktofuranoza:beta-D-galaktofuranozil-(1->5)-beta-D-galaktofuranozil-(1->4)-alfa-L-ramnopiranozil-(1->3)-N-acetil-alfa-D-glukozaminil-difosfo-trans,oktacis-dekaprenol 4-beta/5-beta-D-galaktofuranoziltransferaza.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| Galaktofuranozilgalaktofuranozilramnozil-N-acetilglukozaminil-difosfo-dekaprenol beta-1,5/1,6-galaktofuranoziltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.4.1.288 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- 28 UDP-alfa-D-galaktofuranoza + beta-D-galaktofuranozil-(1->5)-beta-D-galaktofuranozil-(1->4)-alfa-L-ramnopiranozil-(1->3)-N-acetil-alfa-D-glukozaminil-difosfo-trans,oktacis-dekaprenol 28 UDP + [beta-D-galaktofuranozil-(1->5)-beta-D-galaktofuranozil-(1->6)]14-beta-D-galaktofuranozil-(1->5)-beta-D-galaktofuranozil-(1->4)-alfa-L-ramnopiranozil-(1->3)-N-acetil-alfa-D-glukozaminil-difosfo-trans,oktacis-dekaprenol
Ovaj enzim je izolovan iz Mycobakterija tuberculosis. On dodaje približno dvadest osam galaktofuranozilnih ostataka sa naizmeničnim 1->5 i 1->6 vezama čime se formira galaktanski domen.
Reference уреди
- ^ Rose, N.L., Zheng, R.B., Pearcey, J., Zhou, R., Completo, G.C. and Lowary, T.L. (2008). „Development of a coupled spectrophotometric assay for GlfT2, a bifunctional mycobacterial galactofuranosyltransferase”. Carbohydr. Res. 343: 2130—2139. PMID 18423586.
- ^ May, J.F., Splain, R.A., Brotschi, C. and Kiessling, L.L. (2009). „A tethering mechanism for length control in a processive carbohydrate polymerization”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106: 11851—11856. PMID 19571009.
- ^ Wheatley, R.W., Zheng, R.B., Richards, M.R., Lowary, T.L. and Ng, K.K. (2012). „Tetrameric structure of GlfT2 reveals a scaffold for the assembly of mycobacterial arabinogalactan”. J. Biol. Chem.: —. PMID 22707726.
Literatura уреди
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze уреди
- Galactofuranosylgalactofuranosylrhamnosyl-N-acetylglucosaminyl-diphospho-decaprenol+beta-1,5/1,6-galactofuranosyltransferase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
