Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza (hinon)

Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza (EC 1.1.5.3, alfa-glicerofosfatna dehidrogenaza, alfa-glicerofosfatna dehidrogenaza (akceptor), anaerobna glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, DL-glicerol 3-fosfatna oksidaza, FAD-zavisna glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, FAD-zavisna sn-glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, FAD-GPDH, FAD-vezana glicerol 3-fosfatna dehidrogenaza, FAD-vezana L-glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, flavin-vezana glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, flavoprotein-vezana L-glicerol 3-fosfatna dehidrogenaza, glicerol 3-fosfatna citohrom c reduktaza, glicerol fosfatna dehidrogenaza, glicerol fosfatna dehidrogenaza (akceptor), glicerol fosfatna dehidrogenaza (FAD), glicerol-3-fosfatna CoQ reduktaza, glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza (flavin-vezana), glicerol-3-fosfat:CoQ reduktaza, glicerofosfatna dehidrogenaza, L-3-glicerofosfat-ubihinonska oksidoreduktaza, L-glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, L-glicerofosfatna dehidrogenaza, mGPD, mitochondrial glicerol fosfatna dehidrogenaza, NAD+-inzavisni glicerol fosfatna dehidrogenaza, od piridin nukleotida nezavisni L-glicerol 3-fosfatna dehidrogenaza, sn-glicerol 3-fosfatna oksidaza, sn-glicerol-3-fosfatna dehidrogenaza, sn-glicerol-3-fosfat:(akceptor) 2-oksidoreduktaza, sn-glicerol-3-fosfat:akceptor 2-oksidoreduktaza) je enzim sa sistematskim imenom sn-glicerol 3-fosfat:hinon oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza
Identifikatori
EC broj1.1.5.3
CAS broj9001-49-4
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum
sn-glicerol 3-fosfat + hinon gliceron fosfat + hinol

Ova od flavina zavisna dehidrogenaza je esencijalni membranski enzim, koji funkcioniše u okviru glikolize, respiracije i fosfolipidne biosinteze. Kod bakterija se ovaj enzim nalazi na citoplazmičnoj membrani, dok je kod eukariota vezan za spoljašnju stranu unurašnje mitohondrijske membrane.

ReferenceУреди

  1. ^ Ringler, R.L. (1961). „Studies on the mitochondrial α-glycerophosphate dehydrogenase. II. Extraction and partial purification of the dehydrogenase from pig brain”. J. Biol. Chem. 236: 1192—1198. PMID 13741763. 
  2. ^ Schryvers, A.; Lohmeier, E.; Weiner, J.H. (1978). „Chemical and functional properties of the native and reconstituted forms of the membrane-bound, aerobic glycerol-3-phosphate dehydrogenase of Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 253: 783—788. PMID 340460. 
  3. ^ MacDonald, M.J. & Brown, L.J. (1996). „Calcium activation of mitochondrial glycerol phosphate dehydrogenase restudied”. Arch. Biochem. Biophys. 326: 79—84. PMID 8579375. 
  4. ^ Rauchová et al. (1997). „Steady-state kinetics of reduction of coenzyme Q analogs by glycerol-3-phosphate dehydrogenase in brown adipose tissue mitochondria”. Arch. Biochem. Biophys. 344: 235—241. PMID 9244403. 
  5. ^ Shen, W.; et al. (2003). „Identification of a mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana: evidence for a mitochondrial glycerol-3-phosphate shuttle in plants”. FEBS Lett. 536: 92—96. PMID 12586344. 
  6. ^ Walz, A.C.; et al. (2002). „Aerobic sn-glycerol-3-phosphate dehydrogenase from Escherichia coli binds to the cytoplasmic membrane through an amphipathic α-helix”. Biochem. J. 365: 471—479. PMID 11955283. 
  7. ^ Ansell, R.; et al. (1997). „The two isoenzymes for yeast NAD+-dependent glycerol 3-phosphate dehydrogenase encoded by GPD1 and GPD2 have distinct roles in osmoadaptation and redox regulation”. EMBO J. 16: 2179—2187. PMID 9171333. 
  8. ^ Larsson, C.; et al. (1998). „The importance of the glycerol 3-phosphate shuttle during aerobic growth of Saccharomyces cerevisiae”. Yeast. 14: 347—357. PMID 9559543. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди