Hem oksigenaza (deciklizacija) (EC 1.14.99.3, ORP33 proteini, hem oksigenaza, hem oksidaza, hem oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom hem,vodonik-donor:kiseonik oksidoreduktaza (alfa-meten-oksidacija, hidroksilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Hem oksigenaza (deciklizacija)
Heme oxygenase I, dimer, Human
Identifikatori
EC broj1.14.99.3
CAS broj9059-22-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
hem + 3 AH2 + 3 O2 biliverdin + Fe2+ + CO + 3 A + 3H2O

Za rad ovog enzima je neophodan NAD(P)H i EC 1.6.2.4, NADPH-hemoproteinska reduktaza. Terminalni atomi kiseonika koji nisu inkorporirani u karbonilne grupe pirolnih prstena A i B biliverdina su izvedeni dva zasebna molekula kiseonika.

Reference уреди

  1. ^ Maines, M.D., Ibrahim, N.G. and Kappas, K. (1977). „Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver”. J. Biol. Chem. 252: 5900—5903. PMID 18477. 
  2. ^ Sunderman, F.W., Jr., Downs, J.R., Reid, M.C. and Bibeau, L.M. (1982). „Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity”. Clin. Chem. 28: 2026—2032. PMID 6897023. 
  3. ^ Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J. (1974). „Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes”. J. Biochem. (Tokyo). 75: 1187—1191. PMID 4370250. 
  4. ^ Noguchi, M., Yoshida, T. and Kikuchi, G. (1979). „Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX α”. FEBS Lett. 98: 281—284. PMID 105935. 
  5. ^ Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L. (2003). „Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1”. J. Biol. Chem. 278: 7834—7843. PMID 12500973. 

Literatura уреди

Spoljašnje veze уреди