Penicilopepsin (EC 3.4.23.20, peptidaza A, Penicillium janthinellum aspartinska proteinaza, kiselinska proteaza A, Penicillium citrinum kiselinska proteinaza, Penicillium ciklopium kiselinska proteinaza, Penicillium expansum kiselinska proteinaza, Penicillium janthinellum kiselinska proteinaza, Penicillium expansum aspartinska proteinaza, Penicillium aspartinska proteinaza, Penicillium caseicolum aspartinska proteinaza, Penicillium roqueforti kiselinska proteinaza, Penicillium duponti aspartinska proteinaza, Penicillium citrinum aspartinska proteinaza) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Penicilopepsin
Identifikatori
EC broj3.4.23.20
CAS broj2620465
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Hidroliza proteina sa širokom specifičnošću, sličnom pepsinu A. Postoji preferencija za hidrofobne ostatke u P1 i P1', ali takođe dolazi do razlaganja Gly20-Glu u B lancu insulina.

Ovaj enzim je prisutan u gljivi Penicillium janthinellum.

Reference уреди

  1. ^ Mains, G., Takahashi, M., Sodek, J. and Hofmann, T. (1971). „The specificity of penicillopepsin”. Can. J. Biochem. 49: 1134—1149. PMID 4946839. 
  2. ^ Zevaco, C., Hermier, J. and Gripon, J.-C. (1973). „Le système protéolytique de Penicillium roqueforti. II - Purification et propriétés de la protéase acide”. Biochimie. 55: 1353—1360. PMID 4790849. 
  3. ^ Emi, S., Myers, D.V. and Iacobucci, G.A. (1976). „Purification and properties of the thermostable acid protease of Penicillium duponti”. Biochemistry. 15: 842—848. PMID 2287. 
  4. ^ Hofmann, T. (1976). „Penicillopepsin”. Methods Enzymol. 45: 434—450. PMID 1012008. 
  5. ^ Hsu, I.-N., Delbaere, L.T.J., James, M.N.G. and Hofmann, T. (1977). „Penicillopepsin from Penicillium janthinellum crystal structure at 2.8 Å and sequence homology with porcine pepsin”. Nature. 266: 140—144. PMID 323722. 

Literatura уреди

Spoljašnje veze уреди