Пептиди (од грч. πεπτός - "сварен", од грч. πέσσειν "варити") су кратки полимери аминокиселина везаних пептидним везама.[1] Они имају исту хемијску структуру као и протеини, али су мање дужине.

Тетрапептид са зелено обележеним амино-крајем (L-валин) и плаво означеним карбоксилним крајем (L-Аланин)

Конвенције уреди

Пептидни ланци који су довољно кратки да се могу синтетички направити су се традиционално називали пептиди, уместо протеини. Међутим, са развојем синтетичких метода, пептиди са више стотина аминокиселина се могу направити, што обухвата протеине попут убиквитина. Природна хемијска лигација омогућава формирање још дужих протеина, тако да је ова конвенција у знатној мери застарела.

Једна друга конвенција ставља ставља неформалну линију поделе на дужину од апроксимативно 50 аминокиселина. Та дефиниција је у некој мери арбитрарна. Дугачки пептиди, попут амилоидног бета пептида везаног за Алцхајмерову болест, се сматрају протеинима; и мали протеини, као што је инсулин, могу се сматрати пептидима.

Пептидне класе уреди

Главне класе пептида на основу њиховог начина настанка су:

Млечни пептиди
Млечни пептиди се формирају из млечних протеина ензиматским разлагањем ензимима варења, или протеиназама формираним од стране лактобацила током ферментације млека. За неколико млечних пептида је било показано да имају антихипертензивне ефекте код животиња и у клиничким студијама (види још Лактотрипептидазе).
 
Хидролиза протеина на полипептиде и аминокиселине
Рибозомални пептиди
Рибозомални пептиди настају транслацијом иРНК. Они често подлежу протеолизи у процесу стварања завршног облика пептида. Они функционишу, типично у вишим организмима, као хормони и сигнални молекули. Неки организми стварају пептиде као антибиотике, као што су микроцини.[2] Пошто су они транслирани, њихови аминокиселински остаци су ограничени на оне које користи рибозом. Међутим, ти пептиди су фреквентно објекат посттранслационих модификација, као што су фосфорилација, хидроксилација, сулфонација, палмитилација, гликозилација и дисулфид формација. Генерално, они су линеарни, мада су структуре облика ласа биле примећене.[3] Егзотичније манипулације могу да јаве, као што је рацемизација L-аминокиселина у D-аминокиселине у веному кљунаша.[4]
Не-рибозомални пептиди
Ови пептиди се формирају ензимима који су специфични за сваки пептид, уместо путем рибозома. Нај распрострањенији не-рибозомални пептид је глутатион, који је компонента антиоксидантске одбране многих аеробних организама.[5] Други не-рибозомални пептиди који су уобичајени у уницелуларним организмима, биљке, и гљиве су синтетизовани модуларним ензимским комплексима који се називају не-рибозомални пептидне синтетазе.[6] Ти комплекси имају сличну структуру, и они могу да садрже многе различите модуле којима извршавају разноврсне хемијске манипулације на продуктима током њихове градње.[7] Ти пептиди су често циклични и могу да имају висококомплексне цикличне структуре, мада су линеарни не-рибозомални пептиди такође уобичајени. Пошто је овај систем блиско сродан са машинеријом за грађење масних киселина и поликетида, хибридна једињења се често налазе. Присуство оксазола или тиазола често индицира да једињење било синтетизовано на овај начин.[8]
Пептони
Пептони настају из животињског млека или меса варењем протеолитичким дигестијом. Сем малих пептида, резултујући материјал садржи масти, метале, соли, витамине и многа друга једињења. Пептон се користи у хранљивим медијумима за гајење бактерија и гљива.[9]
Пептидни фрагменти
Пептидни фрагменти су делови протеина који се користе за идентификацију или квантификацију изворног протеина.[10] Они су често продукти ензиматске деградације изведене у лабораторији на контролисаном узорку, али такође могу да буду форензички или палеонтолошки узорци који су се деградирали природним путем.[11][12]

Референце уреди

  1. ^ Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. ИСБН 9780471193500. 
  2. ^ Дуqуесне С, Дестоумиеуx-Гарзóн D, Педуззи Ј, Ребуффат С (2007). „Мицроцинс, гене-енцодед антибацтериал пептидес фром ентеробацтериа”. Натурал Продуцт Репортс. 24 (4): 708—34. ПМИД 17653356. дои:10.1039/б516237х. 
  3. ^ Понс M, Фелиз M, Антòниа Молинс M, Гиралт Е (1991). „Цонформатионал аналyсис оф бацитрацин А, а натураллy оццурринг лариат”. Биополyмерс. 31 (6): 605—12. ПМИД 1932561. дои:10.1002/бип.360310604. 
  4. ^ Торрес АМ; Менз I; Алеwоод ПФ; et al. (2002). „Д-Амино ацид ресидуе ин тхе C-тyпе натриуретиц пептиде фром тхе веном оф тхе маммал, Орнитхорхyнцхус анатинус, тхе Аустралиан платyпус”. ФЕБС Леттерс. 524 (1-3): 172—6. ПМИД 12135762. дои:10.1016/С0014-5793(02)03050-8. 
  5. ^ Меистер А, Андерсон МЕ (1983). „Глутатхионе”. Аннуал Ревиеw оф Биоцхемистрy. 52: 711—60. ПМИД 6137189. дои:10.1146/аннурев.би.52.070183.003431. 
  6. ^ Хахн M, Стацхелхаус Т (2004). „Селецтиве интерацтион бетwеен нонрибосомал пептиде сyнтхетасес ис фацилитатед бy схорт цоммуницатион-медиатинг домаинс”. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадемy оф Сциенцес оф тхе Унитед Статес оф Америца. 101 (44): 15585—90. ПМЦ 524835 . ПМИД 15498872. дои:10.1073/пнас.0404932101. 
  7. ^ Финкинг Р, Марахиел МА (2004). „Биосyнтхесис оф нонрибосомал пептидес1”. Аннуал Ревиеw оф Мицробиологy. 58: 453—88. ПМИД 15487945. дои:10.1146/аннурев.мицро.58.030603.123615. 
  8. ^ Ду L, Схен Б (2001). „Биосyнтхесис оф хyбрид пептиде-полyкетиде натурал продуцтс”. Цуррент Опинион ин Друг Дисцоверy & Девелопмент. 4 (2): 215—28. ПМИД 11378961. 
  9. ^ Паyне ЈW (1976). „Пептидес анд мицро-органисмс”. Адванцес ин Мицробиал Пхyсиологy. 13: 55—113. ПМИД 775944. дои:10.1016/С0065-2911(08)60038-7. 
  10. ^ Хуммел Ј; Ниеманн M; Wиенкооп С; et al. (2007). „ПроМЕX: а масс спецтрал референце датабасе фор протеинс анд протеин пхоспхорyлатион ситес”. БМЦ Биоинформатицс. 8: 216. ПМЦ 1920535 . ПМИД 17587460. дои:10.1186/1471-2105-8-216. 
  11. ^ Wебстер Ј, Оxлеy D (2005). „Пептиде масс фингерпринтинг: протеин идентифицатион усинг МАЛДИ-ТОФ масс спецтрометрy”. Метходс ин Молецулар Биологy. 310: 227—40. ПМИД 16350956. дои:10.1007/978-1-59259-948-6_16. 
  12. ^ Марqует П, Лацхâтре Г (1999). „Лиqуид цхроматограпхy-масс спецтрометрy: потентиал ин форенсиц анд цлиницал тоxицологy”. Јоурнал оф Цхроматограпхy. Б, Биомедицал Сциенцес анд Апплицатионс. 733 (1-2): 93—118. ПМИД 10572976. дои:10.1016/С0378-4347(99)00147-4.