Glutation
Glutation (GSH) je tripeptid koji sadrži neobičnu peptidnu vezu između amino grupe cisteina (koji je vezan normalnom peptidnom vezom za glicin) i karboksilne grupe glutamatnog bočnog lanca. On je antioksidans, te sprečava oštećenja ćelijskih komponenti koja mogu da uzrokuju reaktivne vrste kiseonika poput slobodnih radikala i peroksida.[6]
Називи | |
---|---|
IUPAC назив
(2S)-2-amino-4-{[(1R)-1-[(karboksimetil)karbamoil]-2-sulfaniletil]karbamoil}buterna kiselina
| |
Други називи
γ-L-glutamil-L-cisteinilglicin
(2S)-2-amino-5-[[(2R)-1-(carboksimethilamino)-1-okso-3-sulfanilpropan-2-il]amino]-5-oksopentanska kiselina | |
Идентификација | |
3Д модел (Jmol)
|
|
Абревијација | GSH |
ChEBI | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
ECHA InfoCard | 100.000.660 |
KEGG[2] | |
MeSH | Glutathione |
UNII | |
| |
| |
Својства | |
C10H17N3O6S | |
Моларна маса | 307,32 g·mol−1 |
Тачка топљења | 195 °C (383 °F; 468 K)[1] |
Rastvoran[5] | |
Растворљивост у metanolu, dietil etaru | Nerastvoran |
Фармакологија | |
V03AB32 (WHO) | |
Уколико није другачије напоменуто, подаци се односе на стандардно стање материјала (на 25°C [77°F], 100 kPa). | |
верификуј (шта је ?) | |
Референце инфокутије | |
Tiolne grupe su redukujući agensi, koji se javljaju u koncentraciji od približno 5 mM u životinjskim ćelijama. Glutation redukuje disulfidne veze formirane unutar citoplazmatičnih proteina do cisteina delujući kao donor elektrona. U tom procesu, glutation se konvertuje do njegove oksidovane form glutation disulfida (GSSG), koji se takođe naziva L(-)-glutation.
Oksidovani glutation se može redukovati posredstvom glutation reduktaze, koja koristi -NADPH}- kao donor elektrona. Odnos redukovanog i oksidovanog glutationa unutar se često koristi kao mera ćelijske toksičnosti.[7]
Reference
уреди- ^ а б Haynes, William M., ур. (2016). CRC Handbook of Chemistry and Physics (97th изд.). CRC Press. стр. 3.284. ISBN 9781498754293.
- ^ Joanne Wixon; Douglas Kell (2000). „Website Review: The Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes — KEGG”. Yeast. 17 (1): 48—55. doi:10.1002/(SICI)1097-0061(200004)17:1<48::AID-YEA2>3.0.CO;2-H.
- ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^ The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (11th изд.). Merck Publishing. 1989. стр. 4369. ISBN 091191028X. </noinclude>
- ^ Pompella A, Visvikis A, Paolicchi A, De Tata V, Casini AF (2003). „The changing faces of glutathione, a cellular protagonist”. Biochemical Pharmacology. 66 (8): 1499—503. PMID 14555227. doi:10.1016/S0006-2952(03)00504-5.
- ^ Anna Pastore; Fiorella Piemonte; Mattia Locatelli; Anna Lo Russo; Laura Maria Gaeta; Giulia Tozzi; Giorgio Federici (2003). „Determination of blood total, reduced, and oxidized glutathione in pediatric subjects”. Clinical Chemistry. 47 (8): 1467—9. PMID 11468240.
Literatura
уреди- Drevet, J (2006). „The antioxidant glutathione peroxidase family and spermatozoa: A complex story”. Molecular and Cellular Endocrinology. 250 (1–2): 70—9. PMID 16427183. doi:10.1016/j.mce.2005.12.027.
- The Role of Glutathione in Cell Defense.
- Wu, Guoyao; Fang, Yun-Zhong; Yang, Sheng; Lupton, Joanne R.; Turner, Nancy D. (2004). „Glutathione metabolism and its implications for health”. The Journal of nutrition. 134 (3): 489—92. PMID 14988435.