Селеноцистеин
Селеноцистеин (Se-Cys) је аминокиселина која је присутна у више ензима (на пример: глутатионске пероксидазе, тетрајодотиронин 5' дејодиназе, тиоредоксин редуктазе, формат дехидрогеназе, глицин редуктазе, и поједине хидрогеназе).
| |||
| Називи | |||
|---|---|---|---|
| IUPAC назив
3-Selanil-2-aminopropanska kiselina
| |||
| Други називи
L-Селеноцистеин; 3-Селанил-L-аланин; Селен цистеин
| |||
| Идентификација | |||
3Д модел (Jmol)
|
|||
| ChEBI | |||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| ECHA InfoCard | 100.236.386 | ||
| КЕГГ[2] | |||
| |||
| Својства | |||
| C3H7NO2Se | |||
| Моларна маса | 168,07 g·mol−1 | ||
Уколико није другачије напоменуто, подаци се односе на стандардно стање материјала (на 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |||
 верификуј (шта је   ?)
| |||
| Референце инфокутије | |||
Номенклатура уреди
IUPAC/IUBMB су званично препоручили симболе Sec и U за селеноцистеин.[5]
Структура уреди
Селеноцистеин је структурно сличан са цистеином. Један атом селена заузима место сумпора, формирајући селенол групу. Протеини који садрже један или више селеноцистеинских остатака се називају селенопротеинима.
Биологија уреди
Селеноцистеин има нижу pKa вредност (5.47) и виши редукциони потенцијал од цистеина. Те особине га чине веома подобним за протеине који учествују у антиоксидантским активностима.[6]
Референце уреди
- ^ Сусан Будавари, ур. (2001). Тхе Мерцк Индеx: Ан Енцyцлопедиа оф Цхемицалс, Другс, анд Биологицалс (13тх изд.). Мерцк Публисхинг. ИСБН 0911910131.
- ^ Јоанне Wиxон; Доуглас Келл (2000). „Wебсите Ревиеw: Тхе Кyото Енцyцлопедиа оф Генес анд Геномес — КЕГГ”. Yеаст. 17 (1): 48—55. дои:10.1002/(СИЦИ)1097-0061(200004)17:1<48::АИД-YЕА2>3.0.ЦО;2-Х.
- ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) (1999). „Newsletter 1999”. European Journal of Biochemistry. 264 (2): 607—609. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. Архивирано из оригинала (reprint, with permission) 09. 06. 2011. г. Приступљено 06. 01. 2012.
- ^ BJ. Byun & YK. Kang (2011). „Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue.”. Biopolymers. 95 (5): 345—53. PMID 21213257. doi:10.1002/bip.21581.
Literatura уреди
- F. Zinoni, A. Birkmann, T. C. Stadtman and A. Bock (1986). „Nucleotide sequence and expression of the selenocysteine-containing polypeptide of formate dehydrogenase (formate-hydrogen-lyase-linked) from Escherichia coli”. PNAS. 83 (13): 4650—4654. PMC 323799
. PMID 2941757. doi:10.1073/pnas.83.13.4650. - F. Zinoni, A. Birkmann, W. Leinfelder and A. Bock (1987). „Cotranslational insertion of selenocysteine into formate dehydrogenase from Escherichia coli directed by a UGA codon”. PNAS. 84 (10): 3156—3160. PMC 304827 . PMID 3033637. doi:10.1073/pnas.84.10.3156.
- Boyce E. Cone; Rafael Martin Del Rio; Joe Nathan Davis & Thressa C. Stadtman (1976). „Chemical characterization of the selenoprotein component of clostridial glycine reductase: identification of selenocysteine as the organoselenium moiety”. PNAS. 73 (8): 2659—63. PMC 430707 . PMID 1066676. doi:10.1073/pnas.73.8.2659.
