Aspartatna 4-dekarboksilaza

Aspartatna 4-dekarboksilaza (EC 4.1.1.12, desulfinaza, aminomalonska dekarboksilaza, aspartatna beta-dekarboksilaza, aspartatna omega-dekarboksilaza, aspartinska omega-dekarboksilaza, aspartinska beta-dekarboksilaza, L-aspartatna beta-dekarboksilaza, cistein sulfinska desulfinaza, L-cistein sulfinatno kiselinska desulfinaza, L-aspartatna 4-karboksi-lijaza) je enzim sa sistematskim imenom L-aspartat 4-karboksi-lijaza (formira L-alanin).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Aspartatna 4-dekarboksilaza
Aspartatna 4-dekarboksilaza dodekamer, Comamonas testosteroni
Identifikatori
EC broj4.1.1.12
CAS broj9024-57-1
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
L-aspartat L-alanin + CO2

Ovaj enzim je piridoksal-fosfatni protein.

Reference

uredi
  1. ^ Kakimoto, T., Kato, J., Shibitani, T., Nishimura, N. and Chibata, I. (1969). „Crystalline L-aspartate β-decarboxylase of Pseudomonas dacunhae. I. Crystallization and some physiocochemical properties”. J. Biol. Chem. 244: 353—358. PMID 5773301. 
  2. ^ Novogrodsky, A. & Meister, A. (1964). „Control of aspartate β-decarboxylase activity by transamination”. J. Biol. Chem. 239: 879—888. PMID 14154469. 
  3. ^ Palekar, A.G., Tate, S.S. and Meister, A. (1970). „Inhibition of aspartate β-decarboxylase by aminomalonate. Stereospecific decarboxylation of aminomalonate to glycine”. Biochemistry. 9: 2310—2315. PMID 5424207. 
  4. ^ Wilson, E.M. & Kornberg, H.L. (1963). „Properties of crystalline L-aspartate 4-carboxy-lyase from Achromobacter sp”. Biochem. J. 88: 578—587. PMID 14071532. 

Literatura

uredi

Spoljašnje veze

uredi