Fosfoglicerat dehidrogenaza
Fosfoglicerat dehidrogenaza (EC 1.1.1.95, D-3-fosfoglicerat:NAD+ oksidoreduktaza, alfa-fosfogliceratna dehidrogenaza, 3-fosfogliceratna dehidrogenaza, 3-fosfoglicerna kiselina dehidrogenaza, D-3-fosfogliceratna dehidrogenaza, glicerat 3-fosfat dehidrogenaza, glicerat-1,3-fosfatna dehidrogenaza, fosfogliceratna oksidoreduktaza, fosfoglicerna kiselina dehidrogenaza, SerA, 3-fosfoglicerat:NAD+ 2-oksidoreduktaza, SerA 3PG dehidrogenaza, 3PHP reduktaza, alfaKG reduktaza, D-HGA, L-HGA) je enzim sa sistematskim imenom 3-fosfo-D-glicerat:NAD+ 2-oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| Fosfoglicerat dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.95 | ||||||||
| CAS broj | 9075-29-0 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- (1) 3-fosfo-D-glicerat + NAD+ 3-fosfonooksipiruvat + NADH + H+
(2) 2-hidroksiglutarat + NAD+ 2-oksoglutarat + NADH + H+
Ovaj enzim katalizuje prvi korak fosfoserinskog puta u serinskoj biosintezi kod Escherichia coli. Reakcija se odvija predominantno u reverznom smeru. Inhibiraju je serin i glicin. Fosfogliceratna dehidrogenaza je neobična po tome što takođe deluje kao D- i L-2-hidroksiglutaratna dehidrogenaza (pri čemu je D-forma bolji supstrat), i kao 2-oksoglutaratna reduktaza. Pretpostavlja se da ćelijska koncentracija 2-oksoglutarata može da reguliše serinsku biosintezu i jednougljenični metabolizam direktno putem modulacije aktivnosti ovog enzima.
Reference
uredi- ^ Sugimoto, E. & Pizer, L.I. (1968). „The mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. I. Purification and kinetics of phosphoglycerate dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 243: 2081—1089. PMID 4384871.
- ^ Pizer, L.I. (1963). „The pathway and control of serine biosynthesis in Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 238: 3934—3944. PMID 14086727.
- ^ Zhao, G. & Winkler, M.E. (1996). „A novel α-ketoglutarate reductase activity of the serA-encoded 3-phosphoglycerate dehydrogenase of Escherichia coli K-12 and its possible implications for human 2-hydroxyglutaric aciduria”. J. Bacteriol. 178: 232—239. PMID 8550422.
- ^ Schuller, D.J., Grant, G.A. and Banaszak, L.J. (1995). „The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase”. Nat. Struct. Biol. 2: 69—76. PMID 7719856.
Literatura
uredi- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
uredi- Phosphoglycerate+dehydrogenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
