Amin oksidaza (sadrži flavin)

Amin oksidaza (sadrži flavin) (EC 1.4.3.4, adrenalinska oksidaza, adrenalin oksidaza, amino oksidaza (nespecifična), amino oksidaza (flavin-containing), amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija), epinefrin oksidaza, MAO, MAO A, MAO B, MAO-A, MAO-B, monoaminska oksidaza A, monoaminska oksidaza B, monoamin:O2 oksidoreduktaza (deaminacija), poliaminska oksidaza (nespecifična), serotoninska deaminaza, spermidinska oksidaza (nespecifična), sperminska oksidaza (nespecifična), tiraminaza, tiraminska oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Amin oksidaza (sadrži flavin)
Identifikatori
EC broj1.4.3.4
CAS broj9001-66-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
RCH2NHR' + H2O + O2 RCHO + R'NH2 +H2O2

Ovaj flavoprotein sa mitohondrijske spoljašnje membrane katalizuje oksidativnu deaminaciju neurotransmitera i biogenih amina. On deluje na primarne amine, kao i na pojedine sekundarne i tercijarne amine. On se razlikuje od EC 1.4.3.21, primarno-aminske oksidaze je može da oksuduje sekundarne i tercijarne amine, ali ne i metilamin. Enzim inhibiraju acetilenska jedinjenja, kao što su hlorgilin, 1-deprenil i pargilin.

ReferenceУреди

  1. ^ Blaschko, H. (1963). „Amine oxidase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 337—351. 
  2. ^ Dostert, P.L., Strolin Benedetti, M. and Tipton, K.F. (1989). „Interactions of monoamine oxidase with substrates and inhibitors”. Med. Res. Rev. 9: 45—89. PMID 2644497. 
  3. ^ Edmondson, D.E., Mattevi, A., Binda, C., Li, M. and Hubálek, F. (2004). „Structure and mechanism of monoamine oxidase”. Curr. Med. Chem. 11: 1983—1993. PMID 15279562. 
  4. ^ Shih, J.C. & Chen, K. (2004). „Regulation of MAO-A and MAO-B gene expression”. Curr. Med. Chem. 11: 1995—2005. PMID 15279563. 
  5. ^ Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P. and Healy, J. (2004). „Monoamine oxidases: certainties and uncertainties”. Curr. Med. Chem. 11: 1965—1982. PMID 15279561. 
  6. ^ De Colibus, L., Li, M., Binda, C., Lustig, A., Edmondson, D.E. and Mattevi, A. (2005). „Three-dimensional structure of human monoamine oxidase A (MAO A): relation to the structures of rat MAO A and human MAO B”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102: 12684—12689. PMID 16129825. 
  7. ^ Youdim, M.B., Edmondson, D. and Tipton, K.F. (2006). „The therapeutic potential of monoamine oxidase inhibitors”. Nat. Rev. Neurosci. 7: 295—309. PMID 16552415. 
  8. ^ Youdim, M.B. & Bakhle, Y.S. (2006). „Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson′s disease and depressive illness”. Br. J. Pharmacol. 147 Suppl. 1: S287—S296. PMID 16402116. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди