Fosfolipaze A2 (PLA2, EC 3.1.1.4, lecitinaza A, fosfatidaza, fosfatidolipaza, fosfolipaza A) su enzimi koji odvajaju masne kiseline sa drugog atoma ugljenika glicerola. Sistematsko ime je fosfatidilholin 2-acilhidrolaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Fosfolipaza A2
Identifikatori
EC broj3.1.1.4
CAS broj9001-84-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Fosfolipaza A2
1poc.png
Ee venom fosfolipaza A2 sPLA2.
Identifikatori
SimbolPhospholip_A2_1
PfamPF00068
InterProIPR001211
PROSITEPDOC00109
SCOP1bbc
SUPERFAMILY1bbc
OPM superfamilija90
OPM protein1g4i
fosfatidilholin + H2O 1-acilglicerofosfoholin + karboksilat

Ove fosfolipaze specifično prepoznaju sn-2 acilnu vezu fosfolipida i katalitički hidrolizuju vezu oslobađajući arahidonsku kiselinu i lizofosfolipide. Nakon naknadne modifikacije ciklooksigenazama, arahidonska kiselina postaje eikozanoid. Eikozanoidi obuhvataju prostaglandine i leukotriene, koji se kategorizuju kao inflamatorni posrednici.[7]

PLA2 je široko rasprostranjena u životinjskim tkivima. Ona je prisutna kod insekata i u zmijskom venomu.[8] Venom zmija i insekata se ulgavnom sastoji od melitina, koji je PLA2 stimulant. Usled povećanog prisustva i aktivnosti PLA2 nakon uboda zmije ili insekta, dolazi do disproporcionalnog oslobađanja arahidonska kiselina iz fosfolipidnih membrana. Rezultat toga je inflamacija i bol.[9] Takođe postoji i prokariotska fosfolipaza A2.

Ostali tipovi fosfolipaza su fosfolipaza A1, fosfolipaza B, fosfolipaza C, i fosfolipaza D.[10]

IzoezimiУреди

Izoenzimi ljudske fosfolipaze A2 su:

Proteinski domen fosfolipaze A2 sadrži i:

ReferenceУреди

  1. ^ Doery, H.M. & Pearson, J.E. (1961). „Haemolysins in venoms of Australian snakes. Observations on the haemolysins of the venoms of some Australian snakes and the separation of phospholipase A from the venom of Pseudechis porphyriacus”. Biochem. J. 78: 820—827. PMID 13723433. 
  2. ^ Fraenkel-Conrat, H. & Fraenkel-Conrat, J. (1950). „Inactivation of crotoxin by group-specific reagents”. Biochim. Biophys. Acta. 5: 98—104. PMID 15433984. 
  3. ^ Hanahan, D.J., Brockerhoff, H. and Barron, E.J. (1960). „The site of attack of phospholipase (lecithinase) A on lecithin: a re-evaluation. Position of fatty acids on lecithins and triglycerides”. J. Biol. Chem. 235: 1917—1923. PMID 14399412. 
  4. ^ Moore, J.H. & Williams, D.L. (1964). „Some observations on the specificity of phospholipase A”. Biochim. Biophys. Acta. 84: 41—54. PMID 14124755. 
  5. ^ Saito, K. & Hanahan, D.J. (1962). „A study of the purification and properties of the phospholipase A of Crotalus adamanteus venom”. Biochemistry. 1: 521—532. PMID 14496116. 
  6. ^ van den Bosch, H. (1980). „Intracellular phospholipases A”. Biochim. Biophys. Acta. 604: 191—246. PMID 6252969. 
  7. ^ Dennis EA (1994). „Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase A2”. J. Biol. Chem. 269 (18): 13057—60. PMID 8175726. [мртва веза]
  8. ^ Nicolas JP, Lin Y, Lambeau G, Ghomashchi F, Lazdunski M, Gelb MH (1997). „Localization of structural elements of bee venom phospholipase A2 involved in N-type receptor binding and neurotoxicity”. J. Biol. Chem. 272 (11): 7173—81. PMID 9054413. doi:10.1074/jbc.272.11.7173. [мртва веза]
  9. ^ Argiolas A, Pisano JJ (1983). „Facilitation of phospholipase A2 activity by mastoparans, a new class of mast cell degranulating peptides from wasp venom” (PDF). J. Biol. Chem. 258 (22): 13697—702. PMID 6643447. 
  10. ^ Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2005). Lehninger principles of biochemistry (4th изд.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди