Ангиотензин конвертујући ензим

Ангиотензин конвертујући ензим (EC 3.4.15.1, дипептидилна карбоксипептидаза I, пептидаза П, дипептидна хидролаза, пептидилна дипептидаза, ангиотензин конвертујући ензим, кининаза II, ангиотензин I-конвертујући ензим, карбоксикатепсин, дипептидилна карбоксипептидаза, пептидилна дипептидаза I, пептидилна-дипептидна хидролаза, пептидилнадипептидна хидролаза, ендотелна ћелијска пептидилна дипептидаза, АЦЕ, пептидилна дипептидаза-4, ПДХ, пептидилна дипептидна хидролаза, ДЦП),[1][2][3][4][5] представља пептидазу која је од великог значаја за регулацију крвног притиска.[6]

Пептидилна дипептидаза А
Идентификатори
ЕЦ број3.4.15.1
ЦАС број9015-82-1
Базе података
ИнтЕнзИнтЕнз преглед
БРЕНДАБРЕНДА приступ
ExPASyNiceZyme преглед
KEGGKEGG приступ
MetaCycметаболички пут
ПРИАМпрофил
Структуре ПБПRCSB PDB PDBe PDBsum
Ангиотенсин I конвертујући ензим (пептидил-дипептидаза A) 1
Доступне структуре
1o86​, 1o8a​, 1uze​, 1uzf​, 2c6f​, 2c6n​, 2iul​, 2iux​, 2oc2
Идентификатори
Симболи ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566
Вањски ИД OMIM106180 MGI87874 HomoloGene37351 GeneCards: ACE Gene
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 1636 11421
Eнсембл ENSG00000159640 ENSMUSG00000020681
UниПрот P12821 Q3TU20
Реф. Секв. (иРНК) NM_000789 NM_009598
Реф. Секв. (протеин) NP_000780 NP_033728
Локација (УЦСЦ) Chr 17:
58.91 - 58.94 Mb
Chr 11:
105.78 - 105.81 Mb
ПубМед претрага [1] [2]

Деловање

уреди

Овај ензим катализује следећу хемијску реакцију

Одвајање C-терминалног дипептида, олигопептид--Xaa-Yaa, кад Xaa није Pro, и Yaa није Asp нити Glu. Ензим конвертује ангиотенсин I у ангиотенсин II, чиме се повећава вазоконстрикторско дејство. Ензим не делује на ангиотензин II. АЦЕ индиректно повећава крвни притисак, пошто утиче на вазоконстрикцију (сужавање крвних судова).[7][8] Због тога се средства, такозвани АКЕ-инхибитори, користе за лечење артеријске хипертензије.

Овај од Cl- јона зависни, цинков гликопротеин је генерално везан за мембрану.

Референце

уреди
  1. ^ Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85: 9386—9390. PMID 2849100. 
  2. ^ Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86: 7741—7745. PMID 2554286. 
  3. ^ Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors”. J. Biol. Chem. 267: 13398—13405. PMID 1320019. 
  4. ^ Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme”. Methods Enzymol. 248: 283—305. PMID 7674927. 
  5. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  6. ^ Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11. изд.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0071422803. 
  7. ^ Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Медицинска физиологија. Београд: Савремена администрација. ISBN 638705999. 
  8. ^ Кораћевић, Даринка; Бјелаковић, Гордана; Ђорђевић, Видосава. Биохемија. Савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Литература

уреди

Спољашње везе

уреди


 Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење
у вези са темама из области медицине (здравља).