Angiotenzin konvertujući enzim
Angiotenzin konvertujući enzim (EC 3.4.15.1, dipeptidilna karboksipeptidaza I, peptidaza P, dipeptidna hidrolaza, peptidilna dipeptidaza, angiotenzin konvertujući enzim, kininaza II, angiotenzin I-konvertujući enzim, karboksikatepsin, dipeptidilna karboksipeptidaza, peptidilna dipeptidaza I, peptidilna-dipeptidna hidrolaza, peptidilnadipeptidna hidrolaza, endotelna ćelijska peptidilna dipeptidaza, ACE, peptidilna dipeptidaza-4, PDH, peptidilna dipeptidna hidrolaza, DCP),[1][2][3][4][5] predstavlja peptidazu koja je od velikog značaja za regulaciju krvnog pritiska.[6]
| Peptidilna dipeptidaza A | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.15.1 | ||||||||
| CAS broj | 9015-82-1 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| Angiotensin I konvertujući enzim (peptidil-dipeptidaza A) 1 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Dostupne strukture | |||||||||||
| 1o86, 1o8a, 1uze, 1uzf, 2c6f, 2c6n, 2iul, 2iux, 2oc2 | |||||||||||
| Identifikatori | |||||||||||
| Simboli | ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566 | ||||||||||
| Vanjski ID | OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE Gene | ||||||||||
| |||||||||||
| Pregled RNK izražavanja | |||||||||||
 | |||||||||||
| podaci | |||||||||||
| Ortolozi | |||||||||||
| Vrsta | Čovek | Miš | |||||||||
| Entrez | 1636 | 11421 | |||||||||
| Ensembl | ENSG00000159640 | ENSMUSG00000020681 | |||||||||
| UniProt | P12821 | Q3TU20 | |||||||||
| Ref. Sekv. (iRNK) | NM_000789 | NM_009598 | |||||||||
| Ref. Sekv. (protein) | NP_000780 | NP_033728 | |||||||||
| Lokacija (UCSC) |
Chr 17: 58.91 - 58.94 Mb |
Chr 11: 105.78 - 105.81 Mb | |||||||||
| PubMed pretraga | [1] | [2] | |||||||||
DelovanjeUredi
Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Odvajanje C-terminalnog dipeptida, oligopeptid--Xaa-Yaa, kad Xaa nije Pro, i Yaa nije Asp niti Glu. Enzim konvertuje angiotensin I u angiotensin II, čime se povećava vazokonstriktorsko dejstvo. Enzim ne deluje na angiotenzin II. ACE indirektno povećava krvni pritisak, pošto utiče na vazokonstrikciju (sužavanje krvnih sudova).[7][8] Zbog toga se sredstva, takozvani AKE-inhibitori, koriste za lečenje arterijske hipertenzije.
Ovaj od Cl- jona zavisni, cinkov glikoprotein je generalno vezan za membranu.
ReferenceUredi
- ^ Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85: 9386—9390. PMID 2849100.
- ^ Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86: 7741—7745. PMID 2554286.
- ^ Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors”. J. Biol. Chem. 267: 13398—13405. PMID 1320019.
- ^ Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme”. Methods Enzymol. 248: 283—305. PMID 7674927.
- ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
- ^ Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11. izd.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0071422803.
- ^ Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
- ^ Koraćević, Darinka; Bjelaković, Gordana; Đorđević, Vidosava. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 978-86-387-0622-8.
LiteraturaUredi
- Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
- Koraćević, Darinka; Bjelaković, Gordana; Đorđević, Vidosava. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 978-86-387-0622-8.
Spoljašnje vezeUredi
- Peptidyl-dipeptidase+A na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
 | Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje u vezi sa temama iz oblasti medicine (zdravlja). |