Angiotenzin konvertujući enzim

Angiotenzin konvertujući enzim (EC 3.4.15.1, dipeptidilna karboksipeptidaza I, peptidaza P, dipeptidna hidrolaza, peptidilna dipeptidaza, angiotenzin konvertujući enzim, kininaza II, angiotenzin I-konvertujući enzim, karboksikatepsin, dipeptidilna karboksipeptidaza, peptidilna dipeptidaza I, peptidilna-dipeptidna hidrolaza, peptidilnadipeptidna hidrolaza, endotelna ćelijska peptidilna dipeptidaza, ACE, peptidilna dipeptidaza-4, PDH, peptidilna dipeptidna hidrolaza, DCP),[1][2][3][4][5] predstavlja peptidazu koja je od velikog značaja za regulaciju krvnog pritiska.[6]

Peptidilna dipeptidaza A
Identifikatori
EC broj3.4.15.1
CAS broj9015-82-1
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum
Angiotensin I konvertujući enzim (peptidil-dipeptidaza A) 1
Dostupne strukture
1o86​, 1o8a​, 1uze​, 1uzf​, 2c6f​, 2c6n​, 2iul​, 2iux​, 2oc2
Identifikatori
Simboli ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566
Vanjski ID OMIM106180 MGI87874 HomoloGene37351 GeneCards: ACE Gene
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 1636 11421
Ensembl ENSG00000159640 ENSMUSG00000020681
UniProt P12821 Q3TU20
Ref. Sekv. (iRNK) NM_000789 NM_009598
Ref. Sekv. (protein) NP_000780 NP_033728
Lokacija (UCSC) Chr 17:
58.91 - 58.94 Mb
Chr 11:
105.78 - 105.81 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

Delovanje uredi

Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Odvajanje C-terminalnog dipeptida, oligopeptid--Xaa-Yaa, kad Xaa nije Pro, i Yaa nije Asp niti Glu. Enzim konvertuje angiotensin I u angiotensin II, čime se povećava vazokonstriktorsko dejstvo. Enzim ne deluje na angiotenzin II. ACE indirektno povećava krvni pritisak, pošto utiče na vazokonstrikciju (sužavanje krvnih sudova).[7][8] Zbog toga se sredstva, takozvani AKE-inhibitori, koriste za lečenje arterijske hipertenzije.

Ovaj od Cl- jona zavisni, cinkov glikoprotein je generalno vezan za membranu.

Reference uredi

  1. ^ Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85: 9386—9390. PMID 2849100. 
  2. ^ Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86: 7741—7745. PMID 2554286. 
  3. ^ Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors”. J. Biol. Chem. 267: 13398—13405. PMID 1320019. 
  4. ^ Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme”. Methods Enzymol. 248: 283—305. PMID 7674927. 
  5. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  6. ^ Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11. izd.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0071422803. 
  7. ^ Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999. 
  8. ^ Koraćević, Darinka; Bjelaković, Gordana; Đorđević, Vidosava. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Literatura uredi

  • Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999. 
  • Koraćević, Darinka; Bjelaković, Gordana; Đorđević, Vidosava. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Spoljašnje veze uredi


 Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje
u vezi sa temama iz oblasti medicine (zdravlja).